Charakterystyka, struktura i funkcje tropomiozyny

Tropomiozyna Jest to jedno z trzech białek, które są częścią cienkich włókien w miofibrylach komórek mięśniowych mięśni szkieletowych kręgowców i komórek mięśniowych niektórych bezkręgowców.

Jest to głównie związane z włókienami aktyny w miofibrylach mięśniowych, ale istnieją doniesienia, które wskazują, że chociaż w mniejszym stopniu można je również powiązać z włóknami aktyny cytoszkieletu komórek nie -muzyklu.

Model atomowy tropomiocyny (źródło: Spid ~ Commonswiki (na podstawie roszczeń związanych z prawem autorskim). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativeCommons.Org/licencje/by-sa/3.0/)] przez Wikimedia Commons)

Został wyizolowany i skrystalizowany po raz pierwszy w latach 1946–1948, poprzez protokoły podobne do tych używanych lat wcześniej do uzyskania aktyny i miozyny, dwóch najbardziej obfitych białek w miofilamentach.

W komórkach mięśni szkieletowych tropomiozyna stanowi, wraz z troponiną, regulacyjnym duetem białkiem, który działa jako „czujnik” wapnia, ponieważ jego hamujący związek z włóknami aktynowymi jest odwrócony po zjednoczeniu z jonami wapnia, że ​​wchodzą do komórki w odpowiedzi na odpowiedź na bodźce nerwowe, które kierują skurczem.

[TOC]

Charakterystyka

W komórkach kręgowców tropomiozyna jest niezmiennie, jako część cienkich włókien w mięśni mięśniowych, zarówno mięśni prążkowanych, jak i mięśni gładkich, gdzie wywiera funkcje regulacyjne.

Naukowcy opisali tropomiozynę jako asymetryczne białko, dość stabilne w stosunku do ciepła (termostabilne), którego polimeryzacja wydaje się zależeć od jonowego stężenia pożywki, w którym się znajduje.

Należy do dużej i złożonej rodziny białek włóknistych i helikalnych, które są szeroko rozmieszczone między eukariotami. U kręgowców tropomiozyny są podzielone na dwie duże grupy:

Może ci służyć: woda Peptonada: podkład, przygotowanie i zastosowania

- Te o wysokiej masie cząsteczkowej (między 284-281 aminokwasów).

- Niska masa cząsteczkowa (między 245-251 aminokwasami).

Wszystkie izoform, gdy są badane osobno, mają wiele odpadów aminokwasowych, które wynoszą 40 40. Istnieje hipoteza, która sugeruje, że każda z tych „grup” aminokwasów oddziałuje z monomerem aktyny, gdy oba białka tworzą kompleks w cienkich włóknach.

Ssaki zawierają co najmniej 20 różnych izoform tropomiozyny, kodowane przez cztery geny, które są wyrażane przez alternatywne promotory i których produkty (RNAM) są przetwarzane przez cięcia i alternatywne spania („Splating”).

Niektóre z tych izoform mają ekspresję różnicową. Wiele z nich jest tkaniną i stadionem, ponieważ niektóre znajdują się w określonych tkankach mięśniowych i mogą być tak, że są wyrażane tylko w określonym momencie rozwoju.

Struktura

Tropomiozyna jest białkiem Dimérica, złożonym z dwóch polipeptydowych hal alfa, które zrzucają się, mniej lub mniej 284 odpadów aminokwasowych, z masą cząsteczkową blisko 70 kDa i długości ponad 400 nm.

Ponieważ może istnieć wiele izoform, jego struktura może składać się z dwóch równych lub dwóch różnych cząsteczek, tworząc odpowiednio homodimiczne lub heterodimeryczne białko. Różnią się one pod względem „siły”, z jaką wiążą się z włóknami aktynowymi.

Cząsteczki tropomiozyny, również w sposób nitkowaty, znajdują się w regionach „groove”, które istnieją między łańcuchami G. Actin Polimer. Niektórzy autorzy opisują swoje powiązanie jako „komplementarność formy” między obiema białkami.

Może ci służyć: metanefrydy

Sekwencja tego białka jest pomyślana jako „flirt” heptopeptydów (7 aminokwasów), które są powtarzane, których cechy i poszczególne właściwości promują stabilne opakowanie dwóch śmigieł, które składają się na jego strukturę, a wśród których powstają miejsca związkowe Dla aktyny.

Związek między włókienami tropomiozyny i aktyny odbywa się głównie poprzez interakcje elektrostatyczne.

N-końcowy koniec tropomiozyny jest bardzo zachowany wśród różnych izoform mięśni. Tak bardzo, że osiem z pierwszych dziewięciu odpadów jest identycznych od człowieka do Drosophila (Mucha owocowa), a 18 z pierwszych 20 N-końcowych odpadów jest zachowane na wszystkich kręgowcach.

Funkcje

Tropomiozyna i troponina, jak wspomniano powyżej, stanowią regulacyjny duet skurczowy mięśni włókien szkieletowych i serca kręgowców i niektórych bezkręgowców.

Troponina jest kompleksem białkowym utworzonym przez trzy podjednostki, jeden, który reaguje na wapń i łączy to, inna, która wiąże się z tropomiozyną, a drugą, która wiąże się z włókienami aktyny F.

Każda cząsteczka tropomiozyny jest związana z kompleksem troponiny, który reguluje ruchy pierwszego.

Kiedy mięsień jest rozluźniony, tropomiozyna znajduje się w specjalnej topologii, która blokuje miejsca Unii miozyny w aktynie, co zapobiega skurczu.

Gdy włókna mięśniowe otrzymują odpowiedni bodziec, wzrasta wewnątrzkomórkowe stężenie wapnia, co powoduje zmianę konformacyjną troponiny związaną z tropomiozyną.

Zmiana konformacyjna w troponinie indukuje również zmianę konformacyjną tropomiozyny, co powoduje „wyzwolenie” działań działających w zjednoczeniach i pozwala na skurczenie się miofibryli.

Może ci służyć: śmigło alfa: co to jest, struktura, znaczenie

W komórkach innych niż w przypadku znajduje się, tropomiozyna najwyraźniej spełnia funkcje strukturalne lub w regulacji morfologii i ruchliwości komórkowej.

Tropomiozyna jako alergen

Tropomiozyna została wskazana jako jedno z najliczniejszych alergicznych białek mięśniowych w przypadkach reakcji alergicznych spowodowanych pokarmem pochodzenia zwierzęcego.

Jest obecny w komórkach mięśniowych i niemięśniowych, zarówno kręgowców, jak i bezkręgowców. Kilka badań ujawnia, że ​​reakcje alergiczne spowodowane przez skorupiaki, takie jak krewetki, kraby i homary, są wynikiem „wykrywania” ich siatków za pomocą immunoglobulin w surowicy alergicznych pacjentów nadwrażliwych.

Uważa się, że białko to zachowuje się jak alergen reaktywności krzyżowej, ponieważ na przykład pacjenci alergiczni na krewetki są również na inne skorupiaki i mięczaki, które mają białko o podobnych cechach.

Bibliografia

1. Ayuso, g. R. R., & Lehrer, s. B. (1999). Tropomyozyna: bezkręgowca pana-progna. International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247-258.
2. Dominguez, r. (2011). Tropomyozyna: widok strażnika na filamer aktyny. Biofizyczny dziennik, 100(4), 797-798.
3. Farah, c., & Reinach, F. (1995). Kompleks troponiny i regulacja skurczu mięśni. FASEB, 9, 755-767.
4. Phillips, g. N., Wypełniacze, j. P., & Cohen, c. (1986). Struktura krystaliczna i regulacja mięśni tropomyozyna. Journal of Molecular Biology, 192, 111-131.
5. Ross, m., & Pawlina, w. (2006). Histologia. Tekst i atlas z skorelowaną biologią komórki i molekularną (Ed.). Lippinott Williams & Wilkins.