LIPASA Carakaterystyczna, struktura, typy, funkcje

Lipasas Stanowią one dużą rodzinę enzymów zdolnych do katalizowania hydrolizy wiązań estrowych obecnych w podłożach, takich jak trójglicerydy, fosfolipidy, estry cholesterolu i niektóre witaminy.

Są one praktycznie obecne we wszystkich królestwach życia, zarówno w mikroorganizmach, bakteriach i drożdżach, jak u roślin i zwierząt; W każdym rodzaju organizmu enzymy te mają specjalne właściwości i cechy, które je odróżniają od siebie.

Graficzna reprezentacja struktury molekularnej lipazy (źródło: Jawahar Swaminathan i MSD pracownicy European Bioinformatics Institute [domena publiczna] za pośrednictwem Wikimedia Commons)

W zależności od rodzaju klasyfikacji, rozróżnienie można dokonać między „prawdziwymi” lipazami, znaną również jako lipas triacyloglicerolu, a innymi enzymami o podobnej aktywności lipolitycznej, takimi jak fosfolipazy, esterol esterousowy i retinyl-pealmitan.

Pierwszym opublikowanym raportem sekwencji lipazy enzymowej był desce de caro i współpracowników w 1981 r. Kolejne badania wykazały istnienie wielu innych lipaz ogólnoustrojowych w żywych organizmach.

Najważniejszymi lipazami u zwierząt są lipazy trawienne wytwarzane przez trzustkę i wątrobę, które uczestniczą w metabolizmie tłuszczów spożywanych w diecie regularnie, a zatem mają ważne implikacje fizjologiczne z różnych punktów widzenia.

Obecnie enzymy te są badane nie tylko w celach klinicznych i/lub metabolicznych, ale także wytwarzają przemysłowo do celów komercyjnych do przetwarzania żywności i innych produktów, i można je uzyskać z uprawy specjalnych mikroorganizmów.

[TOC]

 Charakterystyka

Lipasas to białka rozpuszczalne w wodzie i katalizują reakcje hydrolityczne w nierozpuszczalnych podłożach. Znajdują się w naturze w równowadze między ich aktywną postacią a nieaktywną postacią a aktywacją lub inaktywacją zależy od różnych wewnętrznych czynników wewnętrznych.

Może ci służyć: glukany: struktura, cechy i funkcje

Należą one do nadrogolilnej enzymu hydrolysazy z fałdami α/β, gdzie klasyfikowane są MATS, tioesterae, niektóre proteazy i peroksydazy, defalus i inne wewnątrzkomórkowe hydrolazy.

Lipazy są kodowane przez geny należące do rodziny, która obejmuje kodujące geny lipazy trzustkowej, lipazy wątrobowej, lipazy lipoproteicznej, lipazy śródbłonkowej i fosfatydyloserynowej fosfolipaza A1.

Mechanizm katalityczny

Niektórzy autorzy sugerują, że forma katalizy, jaką mają enzymy te, jest analogiczna do postaci proteaz, co jest związane z obecnością trzech specjalnych odpadów aminokwasowych w miejscu aktywnym.

Mechanizm hydrolizy implikuje tworzenie kompleksu enzymu-substranowego (lipaza: trójgliceryd), następnie tworzenie pośredniego hemiacetalowego, a następnie uwalnianie diacyloglicerydu i kwasu tłuszczowego.

Ostatni etap hydrolizy, uwalnianie kwasu tłuszczowego z miejsca aktywnego, występuje w modelu znanym jako model „katapulty”, który sugeruje, że po Clivaje lub pęknięciu wiązania estrowego kwas tłuszczowy zostanie szybko wyrzucany z miejsca w miejscu Katalityczne.

Specyficzność substratu

Lipazy mogą być specyficzne i rozróżniać substraty, takie jak trójglicerydy, diacyloglicerydy, monoglicerydy i fosfolipidy.  Niektóre są specyficzne w kwasach tłuszczowych, to znaczy w odniesieniu do ich długości, stopnia nasycenia itp.

Mogą być również selektywne pod względem regionu, w którym katalizuje hydrolizę, oznacza to, że mogą mieć specyficzność pozycyjną w odniesieniu do miejsca, w którym cząsteczki kwasu tłuszczowego są połączone z szkieletem glicerolu (w dowolnym z trzech węgli).

Struktura

A także innych członków rodziny enzymatycznej, do której należą, lipazy charakteryzują się topologią złożoną z arkuszy α i β. Miejsce katalityczne tych enzymów składa się ogólnie z triady aminokwasów: seryny, asparagicznego lub glutaminowego i histydyny.

Może ci służyć: autopoiesis

Większość lipaz jest glikoproteinami, które w zależności od wielkości części węglowodanów mają od 50 do 70 kDa masy cząsteczkowej.

Lipaza ludzka trzustka

Ma 449 odpadów aminokwasowych i dwie oddzielne domeny: jedną N-końcową, w której miejsce katalityczne i charakterystyczne fałd hydrolaz (α/β) oraz inny C-końcowy, mniejszy i mniejszy i uważany za „pomocniczy”, o strukturze struktury nazywany „kanapką β”.

Jego masa cząsteczkowa wynosi od 45 do 53 kDa, a aktywność katalityczna jest wyższa w temperaturach blisko 37 ° C, a pH między 6 a 10 a 10.

Funkcje

W zależności od narządu, w którym znajdują się u ssaków, lipazy ćwiczą nieco różne funkcje fizjologiczne.

Jak wspomniano, istnieją specyficzne lipasy w trzustce, wątrobie, jajnikach i nadnerczach (w nerkach) i w tkankach śródbłonka.

Lipazy wątrobowe są odpowiedzialne za metabolizm cząstek lipoprotetycznych, które są złożone przez lipidy i białka, które działają głównie w transporcie trójglicerydów i cholesterolu między narządami i tkankami.

W szczególności lipazy uczestniczą w hydrolizy lub uwalnianiu kwasów tłuszczowych z cząsteczek trójglicerydowych zawartych w lipoproteinach. Jest to konieczne do wydobywania energii z tych cząsteczek lub ich recyklingu, wykorzystując je jako prekursory w syntezie innych związków.

Lipazy śródbłonka są obecne w wątrobie, płucach, tarczycy i narządach rozrodczych, a ekspresja ich genów jest regulowana przez różne cytokiny. Te enzymy uczestniczą również w metabolizmie lipoprotein.

Funkcje przemysłowe

W branży produkcji żywności mlecznej stosowanie lipaz jest powszechne do hydrolizowania tłuszczów obecnych w mleku, co ma bezpośredni wpływ na „wzmocnienie” smaku w serach, kremach i innych produktach mlecznych.

Może ci służyć: gliceraldehyd 3-fosforan (G3P): struktura, funkcje

Są one również stosowane do produkcji innych produktów spożywczych, szczególnie podczas fermentacji, w celu poprawy smaku i „strawności” niektórych posiłków przygotowujących żywność.

Daleko od przemysłu spożywczego stosowanie lipazy pochodzenia drobnoustroju jest popularne w sformułowaniu ogólnych detergentów i substancji czyszczących, które zmniejszają szkodliwe skutki dla środowiska, które pociąga za sobą ogromne obciążenie chemiczne obecne w konwencjonalnych produktach czyszczących.

Bibliografia

1. Lowe, m. I. (2002). Lipazy trójglicerydowe trzustki. Journal of Lipid Research, 43, 2007-2016.
2. Mead, J. R., Irvine, s. DO., & Ramji, D. P. (2002). Lipaza lipoproteinowa: struktura, funkcja, regulacja i rola w chorobie. J. Mol. Med., 80, 753-769.
3. Perret, ur., Mabile, l., Martinez, L., Po trzecie, f., Barbaras, r., & Collet, x. (2002). Lipaza wątrobowa: związek struktury / funkcji, synteza i regulacja. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, s., González-Navarro, godz., Freeman, l., Wagner, e., Santamarina-fojo, s., Gonza, h.,... Nong, Z. (2004). Lipaza wątrobowa, metabolizm lipoprotein i miażdżyc. Arterioskleroza, zakrzepica i biologia naczyniowa, 24, 1750-1754.
5. Taylor, s. 1., Kurtovic, i., Marshall, s. N., Zhao, x., Simpson, ur. K., Kurtovic, i.,… Zhao, x. Siema. N. (2012). Lipazy ssaków i ryb. Recenzje w nauce rybackiej, 29, 37-41.