Charakterystyka Lacasas, struktura, funkcje

domy, P-DiPenol: utleniany dwoksygen lub utleniktaza benzenediolu-tlenu.

W niektórych owadach znajdują się w górnych roślinach, w bakteriach i praktycznie wszystkich badanych grzybach; Jego charakterystyczny niebieski kolor jest produktem czterech atomów miedzianych przymocowanych do cząsteczki w jej miejscu katalitycznym.

Graficzna reprezentacja struktury molekularnej enzymu lacasa (źródło: Jawahar Swaminathan i MSD pracownicy European Bioinformatics Institute [domena publiczna] za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Te enzymy zostały opisane przez Yoshida i współpracowników w 1883 r., Podczas badania żywicy drzewnej Rhus vernicifera lub „drzewo lakiernicze” japońskie, gdzie ustalono, że jego główną funkcją było katalizowanie polimeryzacji i reakcji deplenizacji związków.

Znacznie później odkryto, że w grzybach te białka z aktywnością enzymatyczną mają specyficzne funkcje w mechanizmach usuwania toksycznych fenoli z pożywki, w których rosną, podczas gdy w roślinach biorą udział w procesach syntetyczny.

Postępy naukowe dotyczące badań tych enzymów pozwoliły na zatrudnienie na poziomie przemysłowym, gdzie zastosowano ich zdolność katalityczną, szczególnie w kontekstach bioremediacji, tekstlery, w usuwaniu barwników stosowanych do tekstyliów, w branży papierowej, między innymi, między innymi, między innymi, między innymi, w branży papierowej.

Główne powody, dla których Lacas są tak interesujące z przemysłowego punktu widzenia, mają związek z faktem, że ich reakcje utleniania po prostu implikują zmniejszenie produkcji tlenu molekularnego i wody jako elementu wtórnego.

[TOC]

Charakterystyka

Enzymy Lacasas mogą być wydzielane lub znajdujące się w obszarze wewnątrzkomórkowym, ale zależy to od badanego ciała. Mimo to większość analizowanych enzymów (z wyjątkiem niektórych białek niektórych grzybów i owadów) to białka pozakomórkowe.

Może ci służyć: protOBIONTES

Dystrybucja

Te enzymy, jak wspomniano powyżej, znajdują się głównie w grzybach, w górnych roślinach, w bakteriach i niektórych gatunkach owadów.

Wśród roślin, w których wykazano ich istnienie, są jabłoni, szparagi, ziemniaki, gruszki, mango, brzoskwinie, sosny, śliwki. Owady, które wyrażają lacasas, należą głównie do gatunków Bombyx, Calliphora, Diploptera, Drosophila, Musca, Papilio, Rhodnius, i inni.

Grzyby to organizmy, z których najwięcej lakierów i różnorodności lacasów zostały wyizolowane i badane, a enzymy te są obecne zarówno w ascomycetes, jak i deuteromice i basidiomycetes.

Kataliza

Reakcja, którą katalizuje lacazę.

Rezultatem reakcji katalitycznej jest zmniejszenie cząsteczki tlenu do dwóch cząsteczek wody i utlenianie jednocześnie czterech cząsteczek substratu w celu uzyskania czterech wolnych rodników reaktywnych.

Pośrednio wolne rodniki mogą wiązać i tworzyć dímeros, oligomery lub polimery, więc mówi się, że reakcje polimeryzacji katalizatora Lacasas i „depolimeryzacja” i „depolimeryzacja”.

Struktura

LACASA są glikoproteinami, to znaczy są białkami, które mają oligosacharydy kowalencyjnie zjednoczone z łańcuchem polipeptydowym, a stanowią one między 10 a 50% całkowitej masy cząsteczki (na enzymach warzywnych procent może być nieco wyższy).

Część węglowodanów tego typu białka zawiera monosacharydy, takie jak glukoza, galaktoza, fukoza, arabino i niektóre heksozaminy, i uważa się, że glikozylacja ma ważne funkcje w wydzielaniu, podatność proteolityczna, aktywność, zatrzymanie miedzi i stabilność termiczna białka białka.

Zasadniczo enzymy te występują w naturze jako monomery lub homodimery, a masa cząsteczkowa każdego monomeru może wahać się od 60 do 100 kDa.

Centrum katalityczne Lacasas składa się z czterech atomów miedzi (Cu), które przyznają cząsteczce ogólnie niebieski kolor z powodu absorpcji elektronicznej, która ma miejsce w wiązaniach miedzi-cobre (CU-CU).

Może ci służyć: allometria

Lacazy warzywowe mają punkty izoelektryczne o wartościach bliskich 9 (dość podstawowe), podczas gdy enzymy grzybowe znajdują się między punktami izoelektrycznymi 3 i 7 (więc są enzymami działającymi w warunkach kwaśnych).

Izoenzymy

Wiele grzybów, które wytwarzają lacazy, mają również ich izoformy, które są kodowane przez ten sam gen lub różne geny. Te izoenzymy różnią się od siebie pod względem ich stabilności, ich optymalnego pH i temperatury do katalizowania oraz pod względem powinowactwa do różnych rodzajów substratu.

W pewnych warunkach te izoenzymy mogą mieć różne funkcje fizjologiczne, ale zależy to od gatunku lub stanu, w którym się zamieszkuje.

Funkcje

Niektórzy badacze wykazali, że Lacasas są zaangażowani w „sklerotizację” naskórka u owadów i składanie zarodników odpornych na światło ultrafioletowe w mikroorganizmach gatunku Bakcyl.

W roślinach

W organizmach roślinnych Lacasas uczestniczą w tworzeniu ściany komórkowej, w procesach lignifikacji i „szkód” (utrata lub rozpad ligniny); A ponadto były one związane z detoksykacją tkankową przez utlenianie fenoli przeciwgrzybiczych lub dezaktywacją fitoeksyn.

W grzybach

Znacznie obfite w tej grupie organizmów, Lacasas uczestniczą w różnych procesach komórkowych i fizjologicznych. Wśród nich można wspomnieć o ochronie patogennych grzybów garbników i warzyw „fitoeksyn”; Można więc powiedzieć, że dla grzybów enzymy te są czynnikami wirulencji.

Lacasas ma również funkcje w morfogenezie i różnicowaniu struktur oporności i zarodników Basidiomycetes, a także w biodegradacji ligniny w grzybach, które degradują tkanki gatunków drzewnych.

Może ci służyć: różnice między nauką i technologią

Jednocześnie Lacase uczestniczą w tworzeniu pigmentów grzybni układu odpornościowego gospodarzy zakażonych grzybami patogennymi.

W przemyśle

Te szczególne enzymy są wykorzystywane przemysłowo z kilkoma celami, ale najwybitniejsze odpowiadają przemysłom tekstylnym i granicznym oraz procesom bioremediacji i odkażaniu produktu ścieków innych procesów przemysłowych.

Punktualnie enzymy te są często stosowane do utleniania fenoli i ich pochodnych obecnych w zanieczyszczonych wodach z odpadami przemysłowymi, których produkty katalizy są nierozpuszczalne (polimeryzowane) i wytrącone, co czyni je łatwo rozdzielonymi.

W przemyśle spożywczym mają również pewne znaczenie, ponieważ usunięcie związków fenolowych jest konieczne do stabilizacji napojów, takich jak wino, piwo i naturalne soki.

Są one stosowane w przemyśle kosmetycznym, w syntezie chemicznej wielu związków, w bioremediacji gleb i nanobiotechnologii.

Najczęściej używane są Lacasas z grzybów, ale ostatnio ustalono, że bakteryjne Lacasas mają bardziej wybitne cechy z przemysłowego punktu widzenia; Są w stanie pracować z największą różnorodnością substratów i w znacznie szerszej temperaturze i zakresach pH, ​​oprócz znacznie bardziej stabilnych przed środkami hamującymi.

Bibliografia

1. Claus, h. (2004). Lakazy: struktura, reakcje, rozmieszczenie. Mikron, 35, 93-96.
2. Couto, s. R., Luis, J., I Herrera, T. (2006). Przemysłowe i biotechnologiczne zastosowania Laktów: przegląd. Postępy biotechnologiczne, 24, 500-513.
3. Madhavi, v., & Lele, s. S. (2009). LACCASE: Właściwości i zastosowania. Bioresoources, 4(4), 1694-1717.
4. Riva, s., Molecolare, r., & Bianco, v. M. (2006). Lakazy: Niebieskie enzymy dla zielonej chemii. Trendy w biotechnologii, 24(5), 219-226.
5. Singh, s. 1., Bindi, c., I Arunika, G. (2017). Bakteryjna lakta: najnowsza aktualizacja produkcji, nieruchomości i zastosowań przemysłowych. Biotechnologia, 7(323), 1-20.