Charakterystyka dinukleotydu flawina adenin (FAD), biosynteza

On Chwilowa moda (Flavin adenin dinucleoto) to cząsteczka organiczna, koenzym w niektórych enzymach różnych tras metabolicznych. Podobnie jak inne związki flawin-nukleotyd, działa jako protetyczna grupa enzymów-redukcji tlenku. Te enzymy są znane jako flawoproteiny.

FAD jest silnie powiązana z flawoproteiną, w enzymu dehydrogenazy bursztynianowej; Na przykład odpoczynek histydyny jest kowalencyjnie połączony.

Źródło: Edgar181 [domena publiczna]

Flawoproteiny działają w cyklu kwasu cytrynowego, w elektronicznym łańcuchu transportu i degradacji oksydacyjnej aminokwasów i kwasów tłuszczowych, a ich funkcja utlenia się do alkenów.

[TOC]

Charakterystyka

FAD składa się z heterocyklicznego pierścienia (izoaloksyny), który nadaje mu żółty kolor, wraz z alkoholem (rybitol). Ten związek można częściowo zmniejszyć generowanie stabilnego rodnika lub całkowicie zmniejszonego produkcji fadh₂.

Gdy enzymy są kowalencyjnie powiązane z enzymem.

Flawoproteiny w ich utlenionej postaci mają ważne pasma absorpcji w obszarze widma widzialnym, nadając im intensywne zabarwienie, które przechodzi od żółtego do czerwonego i zielonego.

Gdy enzymy te są zmniejszone, cierpią na przebarwienia, w przypadku zmiany widma absorpcyjnego. Ta funkcja jest wykorzystywana do badania aktywności tych enzymów.

Rośliny i niektóre mikroorganizmy zdolne do syntetyzowania flawiny₂.

W modności można wygenerować jednoczesne przeniesienie dwóch elektronów lub sekwencyjnych transferów każdego elektronu w celu wytworzenia zredukowanej formy FADH₂.

Może ci służyć: Centralne dogmaty biologii molekularnej: zaangażowane cząsteczki i procesy

Biosynteza mody

Jak wspomniano powyżej, pierścień, który tworzy modę koenzymu, nie może być syntetyzowany przez zwierzęta, tak że aby uzyskać taki koenzym, wymagany jest prekursor uzyskany z diety, który zwykle jest witaminą. Te witaminy są syntetyzowane tylko przez mikroorganizmy i rośliny.

Moda jest generowana z witaminy B₂ (ryboflawina) poprzez dwie reakcje. W ryboflawinie łańcuch boczny rybitilowy jest fosforylowany w grupie węglowej C5 przez działanie enzymu flawochinazy.

Na tym etapie generuje się flawin mononukleotydowy (FMN), który pomimo nazwy nie jest prawdziwym nukleotydem, ponieważ łańcuch rybitilowy nie jest prawdziwym cukrem.

Po utworzeniu FMN i przez grupę pirofosforanu (PPI) sprzężenie z AMP występuje przez działanie enzymu FAD -pifosforylaza, ostatecznie wytwarzając modę koenzymu. Enzymy Flavoquinasa i Pirofosforilasa znajdują się obficie w naturze.

Znaczenie

Chociaż wiele enzymów może samodzielnie wykonać swoje funkcje katalityczne, są takie, które wymagają zewnętrznego składnika, który nadaje funkcje chemiczne, których brakuje w swoich łańcuchach polipeptydowych.

Zewnętrzne elementy to sucha kofaktorów, które mogą być jonami metali i związków organicznych, w którym to przypadku są znane jako koenzymy, podobnie jak w przypadku moda.

Katalityczne miejsce kompleksu enzymu-koenzymu nazywa się holoenzymem, a enzym jest znany jako apoenzym, gdy brakuje mu kofaktora, stan, w którym pozostaje katalitycznie nieaktywny.

Może ci podać: czekoladowy agar

Aktywność katalityczna różnych enzymów (zależna od flawiny) musi być powiązana z FAD, aby wykonać ich aktywność katalityczną. W nich moda działa jak pośrednika i atomy transportu elektronów wytwarzane podczas konwersji substratów do produktów.

Istnieje kilka reakcji, które zależą od flawin, takich jak utlenianie wiązań węglowych w przypadku transformacji nasyconych kwasów tłuszczowych lub utleniania bursztynianu do fumaranu.

Oksydazy i oksydazy zależne od flawiny

Enzymy zależne od flawina zawierają modę jako mocno zjednoczona grupa protetyczna. Strefy tego koenzymu, które biorą udział w redukcji utleniacza różnych reakcji, mogą być odwracalnie zmniejszone, to znaczy, że cząsteczka może przechodzić odwracalnie stany moda, fadh i fadh₂.

Najważniejsze flawoproteiny to dehydrogenazy związane z transportem elektronicznym i oddychaniem, i znajdują się w mitochondriach lub ich błonach.

Niektóre enzymy zależne od flawiny są bursztynianem dehydrogenazy, który działa w cyklu kwasu cytrynowego, a także w acylo-coa-dishydrogenaza, która interweniuje w pierwszym stadium odwodornienia w utlenianiu kwasów tłuszczowych.

Flawoproteiny, które są dehydrogenazami, mają niskie szanse, które zmniejszyły modę (fadh₂) może być reoksyd przez tlen molekularny. Z drugiej strony, w flawoprotein oksydazy fadh₂ Z łatwością jest to reoxy, wytwarzając nadtlenek wodoru.

W niektórych komórkach ssaków znajduje się flawoproteina zwana nadph-cytokromem.

Ta flawoproteina jest enzymem błonowym osadzonym w zewnętrznej błonie retikulum endoplazmatycznego. FAD wraz z tym enzymem jest akceptor elektronów NADPH podczas natleniania substratu.

Może ci służyć: mastozoologia: pochodzenie, jakie badania, przykład badań

Fad na trasach metabolicznych

Dehydrogenaza bursznian jest flawoproteiną błonową znajdującą się w mitochondrialnej błonie wewnętrznej komórek, która zawiera FAD FAD razem w kowalencyjny sposób. Jest to odpowiedzialne za cykl kwasu cytrynowego, w celu utleniania nasyconego ogniwa środka cząsteczki bursztynianowej, przekształcając wspomniane połączenie w podwójny.

Fad coenzyme jest odbiornikiem elektronów z utleniania tego ogniwa, zmniejszając się do stanu fadh₂. Te elektrony są następnie przenoszone do elektronicznego łańcucha transportu.

II kompleks łańcucha przenośnika elektronów zawiera dehydrogenazę bursztynianową flawoproteinową. Funkcją tego kompleksu jest przekazanie elektronów z bursztynianu do koenzymu q. Fadh₂ Jest utleniony do moda, w ten sposób przenosząc elektrony.

Flawoproteina ACIL-COA-DESHIDROGENASA Katalizuje tworzenie się podwójnego wiązania trans-cel-cel, tworząc COA trans-dail na metabolicznej trasie β-utleniania kwasów tłuszczowych. Ta reakcja jest chemicznie równa tej wykonywanej przez dehydrogenazę bursztynianową w cyklu kwasu cytrynowego, będąc koenzymem FAD, biorcą produktu H -Dhydrogenation.

Bibliografia

1. Devlin, t. M. (1992). Podręcznik biochemii: z korelacjami klinicznymi. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., I Grisham, C. M. (2008). Biochemia. Wyd. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, zm. L., & Cox, m. M. (2006). Lehninger Zasady biochemii 4. wydanie. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, J. D. (1989). Biochemia (NIE. 577.1 surowe). Wyd. Międzyamerykański-McGraw-Hill
5. Voet, d., & Voet, J. G. (2006). Biochemia. Wyd. Pan -american Medical.