Charakterystyka maltazy, synteza i funkcje

Maltaza, Znany również jako α-glukozydaza, maltaza kwasowa, odwrócona glukoza, glukozydasukria, lizosomalna lub maltasea-glukoamilas α-glukozydaza.

Należy do klasy hydrolaz, w szczególności do podklasy glikozydaz, które są zdolne do rozbicia wiązań α-glukozydowych między resztami glukozy (EC. 3.2.1.20). Ta kategoria grupuje różne enzymy, których swoistość jest skierowana do exo-hydrolizy zjednoczonych końcowych glikozydów przez α-1,4.

Reakcja katalizowana przez maltazę. Po lewej stronie cząsteczka maltozy i po prawej stronie dwie cząsteczki glukozy wynikające z hydrolizy (źródło: D.Do.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpsCreativeCominy.Orglicensbyby-Sa3.0)].JPG przez Wikimedia Commons)

Niektóre maltwy są zdolne do hydrolizowania polisacharydów, ale przy znacznie niższej prędkości. Zasadniczo, po działaniu maltazy, reszt α-D-glukozy są jednak uwalniane, enzymy tej samej podklasy mogą hydrolizować β-glikanos, uwalniając w ten sposób reszty β-D-glikozę.

Istnienie enzymów maltazowych zostało początkowo wykazane w 1880 r., A teraz wiadomo, że występuje nie tylko u ssaków, ale także w mikroorganizmach, takich jak drożdże i bakterie, a także w wielu górnych roślinach i zbożach.

Przykład znaczenia aktywności tych enzymów jest powiązany Saccharomyces cerevisiae, Mikroorganizm odpowiedzialny za produkcję piwa i chleba, który jest w stanie degradować maltozę i maltotriosa dzięki faktowi, że ma enzymy maltazowe, których produkty są metabolizowane w kierunku charakterystycznych produktów fermentacyjnych tego organizmu.

[TOC]

Charakterystyka

U ssaków

Maltaza jest amfipatycznym białkiem związanym z błoną komórek pędzla jelitowego. Izoenzym jest również znany jako kwaśna maltaza, zlokalizowana w lizosomach i zdolna do hydrolizowania różnych rodzajów wiązań glukozydowych w różnych podłożach, nie tylko wiązania maltozy i α-1,4. Oba enzymy mają wiele cech strukturalnych.

Może ci służyć: kategorie taksonomiczne

Enzym lizosomalny ma około 952 aminokwasów i jest głoszony po translacyjnie przez glikozylację i usuwanie peptydów na końcach N- i C-końcowych.

Badania przeprowadzone z enzymem z jelita szczurów i świń stwierdzają, że u tych zwierząt enzym składa się z dwóch podjednostek, które różnią się od siebie pod względem niektórych właściwości fizycznych. Te dwa podjednostki powstają z tego samego prekursora polipeptydowego, który jest proteolizowany.

W przeciwieństwie do świni i szczurów, enzym u ludzi nie ma dwóch podjednostek, ale jest jednym z wielkiej masy cząsteczkowej i wysoce glikozylacyjnej (przez przez N- I ALBO-glikozylacja).

W drożdżach

Nazwa Maltsa, skodyfikowana przez gen Zło62, Waży 68 kDa i jest białkiem cytoplazmatycznym, które istnieje jako monomer i hydrolizuje szerokie spektrum α-glukozydów.

W drożdżach znajduje się pięć izoenzymów kodowanych w obszarach telomerycznych pięciu różnych chromosomów. Każdy locus kodujący gen ZŁO Obejmuje również kompleks genowy wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozowy, w tym białka permeacyjne i regulacyjne, tak jakby były to opeone.

W roślinach

Wykazano, że enzym obecny w roślinach jest wrażliwy na temperatury większe niż 50 ° C i że maltaza występuje w dużych ilościach w kiełkowaniach i nie wygranych zbożach.

Ponadto podczas degradacji skrobi enzym ten jest specyficzny dla maltozy, ponieważ nie działa na inne oligosacharydy, ale zawsze kończy się tworzeniem glukozy.

Synteza

U ssaków

Maltaza jelitowa ludzi jest syntetyzowana jako pojedynczy łańcuch polipeptydowy. Węglowodany bogate w odpady ręczne są kotrardowo dodawane przez glukozylację, która wydaje się chronić sekwencję degradacji proteolitycznej.

Może ci służyć: ficology

Badania na temat biogenezy tego enzymu ustalają, że jest on złożony jako cząsteczka o wysokiej masie cząsteczkowej w stanie „przyłączona do błony” retikulum endoplazmatycznego, a następnie jest przetwarzany przez enzymy trzustkowe i „ponownie glikozylowane” w golgi złożony.

W drożdżach

W drożdżach znajduje się pięć izoenzymów kodowanych w obszarach telomerycznych pięciu różnych chromosomów. Każdy locus kodujący gen ZŁO Obejmuje również kompleks genowy wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltosa, w tym białka przepuszczalne i regulacyjne.

W bakteriach

System metabolizmu maltosa w bakteriach, takich jak I. coli, Jest bardzo podobny do układu laktozy, szczególnie w organizacji genetycznej operatora odpowiedzialnego za syntezę białek regulacyjnych, przenośnika i aktywności enzymatycznej na podłożu (maltaza).

Funkcje

W większości organizmów, w których wykryto obecność enzymów, takich jak maltaza, enzym ten odgrywa tę samą rolę: degradacja disacharydów, takich jak maltoza w celu uzyskania rozpuszczalnych produktów węglowodanowych.

W jelicie ssaków maltaza odgrywa kluczową rolę w końcowych etapach degradacji skrobi. Niedobory tego enzymu są zwykle obserwowane w patologiach takich jak glikogeneza typu II, co jest związane z magazynowaniem glikogenu.

W reakcjach bakterii i drożdży katalizowanych przez enzymy tego typu stanowią ważne źródło energii glukozy, które wchodzą na szlak glikolityczny, do celów fermentacyjnych lub nie.

W roślinach maltaza wraz z amylazy uczestniczy w degradacji bielma w nasionach, które są „śpią”, i które są aktywowane przez gibereliny, hormony regulacyjne wzrostu roślin, jako warunki do kiełkowania.

Może ci podać: wodny łańcuch pokarmowy: poziomy i organizmy

Ponadto wiele przejściowych roślin wytwarzających skrobię w ciągu dnia ma specyficzne maltazy, które przyczyniają się do degradacji ich pośredników metabolizmu w nocy, i ustalono, że chloroplasty są głównymi miejscami przechowywania maltozy w tych organizmach w tych organizmach.

Bibliografia

1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, V. (1968). Dalsze oczyszczenie i charakterystyka kwasu A-glukosidae. Journal Biochemical, 108, 161-167.
2. Danielsen, e. M., Sjostrom, godz., I Noren lub. (1983). Biosynteza białek mikrowlarowych jelitowych. Journal Biochemical, 210, 389-393.
3. Davis, w. DO. (1916). Iii. Rozkład Malase w roślinach. Funkcja Malase w degradacji skrobi i jej wpływ na aktywność amyloklastyczną materiałów materiałowych. Journal Biochemical, 10(1), 31-48.
4. Expasy. Portal zasobów Bioinformatics. (N.D.). Pobrano z enzymu.Expasy.org
5. Lu i., Gehan, J. P., & Shakyy, T. D. (2005). Długość i wpływ okołodobowy na degradację skrobi i metabolizm maltozy. Fizjologia roślin, 138, 2280-2291.
6. Naims, godz. I., Sterchi, e. I., & Lentze, m. J. (1988). Struktura, biosynteza i glikozylacja ludzkiego jelit cienkiego. The Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
7. Needleman, r. (1991). Kontrolować. Mikrobiologia molekularna, 5(9), 2079-2084.
8. Komitet Nomenklatury Międzynarodowej Związku Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IBMB). (2019). Pobrano z QMUL.AC.Wielka Brytania.
9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, lub.,... Ploeg, v. der. (1995). Glikogeneza typu II (niedobór kwasu Malca). Mięsień i nerw, 3, 61-69.
10. Simpson, g., & Naylor, j. (1962). Badania uśpienia nasion Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, s., Norén, o., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Amfifilowa świniowa mikropęliza Malazy/Glucoamylazy Struktura i swoistość. Europejski Journal of Biochemistry, 126, 559-568.