Struktura, funkcje, klasy i przykłady glikoprotein

glikoproteiny albo Glukoproteiny Są to białka transmarketowe, które są częścią wielkiej rodziny glikonjugatów błonowych i są obecne u zwierząt, roślin i mikroorganizmów, takich jak bakterie, drożdże i łuki.

Po raz pierwszy zdefiniowano je w 1908 r. Przez komitet nomenklatury białkowej American Biochemical Socie.

Struktura monomeru Lectina

Są to szczególnie obfite białka na powierzchni błony plazmatycznej wielu komórek i stanowią ważną część warstwy węglowodanów, która je obejmuje, a w wielu przypadkach nazywa się glukocálix.

Białka prekursorowe glikoprotein są kowalencyjnie modyfikowane w retikulum endoplazmatycznym i kompleksie Golgiego wielu eukariotów po ich translacji, chociaż istnieją również przypadki glikozylacji w cytosolu, ale są mniej powszechne i występują z jednym rodzajem cukru cukru.

Glikozylacja białka często ma ważne efekty funkcjonalne w swojej aktywności, ponieważ może uczestniczyć w składaniu, a zatem w tworzeniu jej trzeciorzędowej struktury.

Glucany mają wiele ważnych biologicznie funkcji dla komórki, ponieważ mogą one nadawać specyficzność komórek i uczestniczyć w procesach sygnalizacji wewnątrz i międzykomórkowej, ponieważ są to ligandami dla receptorów endogennych i egzogennych.

Glikoproteiny, a także reszta Glyconjugados, są tak ważne, że komórka dedykuje do 1% swojego genomu na maszyny glikozylacji, a u ludzi ponad 70% białek jest zmodyfikowane przez glikokozylację.

[TOC]

Struktura

Struktura glikoprotein jest badana na podstawie ich sekwencji aminokwasowej, miejsc glikozylacji w sekwencji i struktury części glukanu, które są połączone w tych miejscach.

Łańcuchy oligosacharydowe, które wiążą się przez glikozylację z tymi białkami, są zwykle bardzo zróżnicowane, ale są krótkie, ponieważ nie przekraczają 15 odpadów cukrowych. Niektóre białka mają pojedynczy łańcuch oligosacharydowy, ale inne mogą mieć więcej niż jeden i można je rozgałęwać.

Związek między oligosacharydami i białkami występuje przez anomeryczny węgiel węglowodany i grupę hydroksylową (-OH) pozostałości serynowej lub treeoniny, w przypadku ALBO-glikozylacja lub przez azot azby pozostałości asparaginy, w przypadku N-glikozylacja.

Zjednoczone węglowodany mogą reprezentować do 70% masy cząsteczkowej glikoproteiny i charakterystyki części węglowodanów (na przykład wielkość i obciążenie) mogą chronić niektóre białka przed proteolizą enzymatyczną.

Może ci podać: mąka kukurydziana: podkład, przygotowanie i użycie

To samo białko może mieć, w różnych tkankach, różne wzorce glikozylacji, które czynią go inną glikoproteiną, ponieważ pełna struktura obejmuje nie tylko odpady aminokwasowe i ich ustalenia przestrzenne, ale także do oligosacharydów przyłączonych do nich przyłączonych do nich.

Wśród pozostałości cukru, które są wielokrotnie w glikoproteinach, są: D-galaktoza, d-kineza, d-glukoza, l-fucoza, d-xilosa, l-arabinofuranoza, n-acetylo-d-glikozamina, n-acetylo-d-galaktosamina , niektóre kwasy sialowe i modyfikacje tych wszystkich.

Funkcje

Strukturalny

Z strukturalnego punktu widzenia glikoproteiny dostarczają łańcuchy węglowodanów, które uczestniczą w ochronie i smarowaniu komórek, ponieważ są one w stanie nawodnić i tworzyć lepką substancję, która opiera się agresji mechanicznej i chemicznej.

W bakteriach i łukach istnieją również niektóre glikoproteiny i są to ważne składniki warstwy S, która jest najbardziej zewnętrzną warstwą pokrywy komórkowej.

Ponadto znajdują się je również jako składniki białek flageliny, które są częścią włókien flagowej, których używają jako narządy lokomotoryczne.

Rośliny mają również strukturalne glikoproteiny, które charakteryzują się złożonymi wzorami glikozylacji i można je znaleźć jako część struktury ściany komórkowej lub w matrycy pozakomórkowej.

Rozpoznawanie komórkowe

Glikoproteiny ćwiczą funkcje transcendentalne, takie jak miejsca rozpoznawania między komórkami, ponieważ wiele receptorów na powierzchni komórki jest w stanie rozpoznać specyficzne sekwencje oligosacharydowe.

Przykładem rozpoznawania międzykomórkowego, które występują przez łańcuchy oligosacharydowe na powierzchni komórki, jest przypadek rozpoznawania między jają a nasieniem, niezbędne do podania zjawiska nawożenia w organizmach wielokomórkowych z rozmnażaniem płciowym z rozmnażaniem płciowym.

Grupa krwi u ludzi jest określana przez tożsamość cukrów przymocowanych do glikoprotein, które je określają. Przeciwciała i wiele hormonów to także glikoproteiny, a ich funkcje są niezbędne do sygnalizacji ciała i obrony.

Przyczepność komórkowa

Komórki T układu układu odpornościowego ssaków mają glikoproteinę z domenami adhezji znanymi jako CD2, który jest kluczowym składnikiem stymulacji immunologicznej, ponieważ zjednoczenie między limfocytami i antygenem prezentującymi przez odbiornik, glikoproteinę CD58.

Niektóre wirusy, które mają ważne funkcje patogenne dla wielu ssaków, a wśród nich ludzie mają glikoproteiny powierzchniowe, które działają w procesach adhezji cząstki wirusowej do komórek pasożytniczych.

Może ci służyć: organizmy autotroficzne

Tak jest w przypadku białka GP120 ludzkiego wirusa nabytego niedoboru odporności lub HIV, który oddziałuje z powierzchownym białkiem ludzkich komórek znanych jako GP41 i współpracuje z wejściem do wirusa do komórki.

W ten sam sposób wiele białek glikozylowanych uczestniczy w ważnych procesach adhezji komórkowej, które zachodzą w zwykłym życiu komórek obecnych w wielu tkankach organizmów wielokomórkowych.

Glikoproteiny jako cele terapeutyczne

Te kompleksy białek węglowodanów są białymi preferowanymi przez wiele patogenów, takich jak pasożyty i wirusy, a wiele glikoprotein z nieprawidłowymi wzorami glikozylacji ma określanie funkcji w chorobach autoimmunologicznych i nowotworach.

Z tych powodów różni badacze dali zadanie podnoszenia tych białek jako możliwych celów terapeutycznych i do projektowania metod diagnostycznych, terapii nowej generacji, a nawet do projektowania szczepionek.

Zajęcia

Klasyfikacja glikoprotein opiera się głównie na naturze łącza glikozydowego, który łączy części białkowe i węglowodanowe oraz na cechach zjednoczonych glukanów.

Według słodyczy glikoproteiny można mieć z monosacharydami, disacharydami, oligosacharydami, polisacharydami i pochodzą z nich. Niektórzy autorzy uważają klasyfikację glikoprotein w:

- Proteoglikany, które są podklasą w grupie glikoprotein, które zawiera, w części węglowodanów, polisacharydy złożone głównie z aminoazúces (glukozaminoglikany).

- Glikopeptydy, które są cząsteczkami złożonymi z węglowodanów przyłączonych do oligopeptydów utworzonych przez aminokwasy w ich konformacjach L i/lub D.

-  Aminokwasy gluco, które są aminokwasami przyłączonymi do sacharydu przez dowolny rodzaj wiązania kowalencyjnego.

- Aminokwasy glikozilowe, które są aminokwasami przyczepionymi do części sacharydowej przez wiązania O-, N- lub S-lub S-glicykozydowe.

W nomenklaturze tych białek zjednoczonych w ten sposób stosuje się prefiks o-, n- i s-, przez które łącza cukry są połączone z łańcuchem polipeptydowym.

Przykłady

- Gliforyna A jest jedną z najlepiej badanych glikoprotein: jest to integralne białko błony erytrocytów (komórki lub czerwone krwinki krwi) i ma 15 łańcuchów oligosacharydów związanych z kowalencyjnie z aminoacidą odpadów N-końcowych regionu N-końcowego przez strefę N-końcową przez strefę N-końcową ALBO-glikozydyczny i łańcuch zjednoczony linkiem N-glikozydowy.

- Większość białek krwi to glikoproteiny, a ta grupa obejmuje immunoglobuliny i wiele hormonów.

Może ci służyć: znaczenie węgla w żywych istotach

- Lactoalbumina, białko obecne w mleku to glikosilada, a także wiele białek trzustkowych i liosomalnych.

- Lektyny są białkami węglowodanowymi, a dla nich mają wiele funkcji w rozpoznawaniu.

- Konieczne jest również podkreślenie wielu hormonów zwierząt, które są glikoproteinami; Wśród nich może wspomnieć o lutropinie (LH), folitropinie (FSH) i tyrotropinie (TSH), które są syntetyzowane w przednim gruczołach przysadki, a także gonadotropinę naczyniową, która jest wytwarzana w łożysku ludzi, naczelnych i koniach.

Te hormony mają funkcje reprodukcyjne, ponieważ LH stymuluje sterydogenezę w jajnikach i komórkach jąder Leydig.

- Kolagen, obfite białko obecne priorytet dla zwierząt tkanek łącznych, reprezentuje ogromną rodzinę glikoprotein złożonych z ponad 15 rodzajów białek, które, chociaż mają wiele wspólnych cech, są zupełnie inne, są zupełnie inne.

Te białka zawierają części „niekolageniczne”, z których niektóre powstają przez węglowodany.

- Exensyny są białkami warzywnymi, które składają się z nierozpuszczalnej sieci glikoproteiny, które są bogate w reszty hydroksyproliny i seryny. Znajdują się na ścianie komórek roślinnych i myślą, że wywierają funkcje w obronie przed różnymi rodzajami stresu i patogenów.

- Rośliny mają również białka lektyny, a ich szczególnym przykładem są lektyny ziemniaki, które najwyraźniej mają zdolność łączenia komórek krwi, takich jak erytrocyty.

- Wreszcie, ale nie najmniej można wyznaczyć mucyny, które są glikoproteinami wydzielane w błonach śluzowych i są częścią śliny u zwierząt, wypełniając funkcje smarowania i sygnalizacyjne, głównie.

Bibliografia

1. Montreuil, j., Vliegenthart, J., & Schachter, H. (1995). Glikoproteiny. (DO. Neuberger & L. Deenen, red.). Elsevier.
2. Nelson, zm. L., & Cox, m. M. (2009). Zasady biochemii lehninger. Omega Editions (Ed.). https: // doi.Org/10.1007/S13398-014-0173-7.2
3. Struwe, w., & Cosgrave i. (2011). Funkcjonalna i strukturalna proteomika glikoprotein. (R. Owens i J. Nettleship, red.). Londyn: Springer.
4. Voet, d., & Voet, J. (2006). Biochemia (3 wyd.). Pan -american Medical Redaktorial.
5. Wittman, v. (2007). Glikopeptydy i glikoproteiny. Synteza, struktura i zastosowanie. (V. Balzani, J.-M. Lehn, a. Od Meijere, S. Prawo, k. Houk, s. Schreiber, J. Thiem, red.). Lipsk: Springer Science + Business Media, LLC.