Działanie enzymu i przykłady

A enzym, Katalizator biologiczny lub biokatalizujący to cząsteczka, zwykle pochodzenia białka, która ma zdolność do przyspieszenia reakcji chemicznych występujących w żywych istotach. Katalizując cząsteczki białka to enzymy, a natury to rybzymy. 

W przypadku braku enzymów ogromna liczba reakcji, które zachodzą w komórce i pozwalają na życie, nie mogła wystąpić. Są one odpowiedzialne za przyspieszenie procesu w rzędu wielkości blisko 10⁶ - A w niektórych przypadkach znacznie większe.

Schematyczny schemat klucza klifu kompleksu enzymu-substratu. Źródło: Competitive_inhibition_es.SVG: *Competitive_inhibition.SVG: autor: Jerry Crimson Mann, zmodyfikowane przez Timvickersa, wektoryzowane przez FvasConcellosderivative Prace: Ruts (Talk) Pochodne Prace: Bekerr [domena publiczna]

[TOC]

Kataliza

Katalizator jest cząsteczką zdolną do zmiany prędkości reakcji chemicznej bez spożycia w tej reakcji.

Reakcje chemiczne obejmują energię: początkowe cząsteczki zaangażowane w reakcję lub reagenty zaczynają się od stopnia energii. Dodatkowa ilość energii jest wchłaniana w celu osiągnięcia „statusu przejścia”. Następnie energia jest uwalniana z produktami.

Różnica energii między reagentami a produktami wyraża się jako ∆G. Jeśli poziomy energii produktów są większe niż reaktory, reakcja jest endaryczna i nie spontaniczna. W przeciwieństwie do tego, jeśli energia produktów jest niższa, reakcja jest egzergoniczna i spontaniczna.

Jednak reakcja jest spontaniczna, nie oznacza, że ​​stanie się to z znaczną prędkością. Szybkość reakcji zależy od ∆G* (gwiazdka odnosi się do energii aktywacyjnej).

Czytelnik musi zachować na uwadze te pojęcia, aby móc zrozumieć, w jaki sposób występuje funkcjonowanie enzymów.

Może ci służyć: kinesy: cechy, typy, funkcje

Enzymy

Co to jest enzym?

Enzymy są biologicznymi cząsteczkami o niesamowitej złożoności, tworzonej głównie przez białka. Z kolei białka to długie łańcuchy aminokwasów.

Jedną z najwybitniejszych cech enzymów jest jego swoistość w białej cząsteczce - ta cząsteczka nazywa się substratem.

Charakterystyka enzymów

Enzymy istnieją na kilka sposobów. Niektóre składają się całkowicie z białek, podczas gdy inne mają obszary o charakterze nie -białym zwane kofaktorami (metale, jony, cząsteczki organiczne itp.).

Zatem apoenzym jest enzymem bez jego kofaktora, a kombinacja apoenzymu i jego kofaktora nazywa się holoenzymem.

Są cząsteczkami o znacznie dużej wielkości. Jednak tylko małe miejsce enzymu uczestniczy bezpośrednio w reakcji z podłożem, a ten region jest miejscem aktywnym.

Kiedy reakcja zaczyna się, enzym jest sprzężony z podłożem, ponieważ klucz jest dołączony do jego zamka (ten model jest uproszczeniem prawdziwego procesu biologicznego, ale służy do zilustrowania tego procesu).

Wszystkie reakcje chemiczne występujące w naszym ciele są katalizowane przez enzymy. W rzeczywistości, gdyby te cząsteczki nie istniały, musielibyśmy czekać setki lub tysiące lat na zakończenie reakcji. Dlatego regulacja aktywności enzymatycznej musi być kontrolowana w bardzo specyficzny sposób.

Nomenklatura i klasyfikacja enzymów

Kiedy widzimy cząsteczkę, której nazwa kończy się na -a, możemy być pewni, że jest to enzym (chociaż istnieją wyjątki od tej reguły, takie jak Tripsin). Jest to konwencja do wyznaczenia nazwy enzymów.

Istnieje sześć podstawowych rodzajów enzymów: oksydorreduktazy, transferazy, hydrolazy, liaje, izomerazy i ligi; Obowiązuje odpowiednio reakcje redoks, przeniesienie atomów, hydroliza, dodanie podwójnych wiązań, izomeryzacja i połączenie cząsteczek.

Może ci służyć: lac operon: odkrycie i funkcja

Jak działają enzymy?

W sekcji katalizy wspominamy, że prędkość reakcji zależy od wartości ∆G*. Im większa ta wartość, reakcja jest coraz powolna. Enzym jest odpowiedzialny za zmniejszenie wspomnianego parametru - w ten sposób zwiększając prędkość reakcji.

Różnica między produktami a reagentami pozostaje identyczna (enzym na to nie wpływa), a także ich rozkład. Enzym ułatwia powstawanie przejścia stanu.

Inhibitory enzymatyczne

W kontekście badania enzymów inhibitory są substancjami zmniejszającymi aktywność katalizatora. Są one podzielone na dwa typy: inhibitory konkurencyjne i niezmienne. Te z pierwszego typu konkurują z podłożem, a inne nie.

Zasadniczo proces hamowania jest odwracalny, chociaż niektóre inhibitory mogą pozostać połączone z enzymem niemal trwale.

Przykłady

W naszych komórkach jest szeroka ilość enzymów - i w komórkach wszystkich żywych istot. Jednak najbardziej znani są te, które uczestniczą w trasach metabolicznych, takich jak glikoliza, cykl Krebs, łańcuch przenośnika elektronów,.

Dehydrogenaza bursztynianu jest enzymem typu utlenionego, który katalizuje utlenianie bursztynianu. W tym przypadku reakcja obejmuje utratę dwóch atomów wodoru.

Różnica między katalizatorami biologicznymi (enzymy) i katalizatorami chemicznymi

Istnieją katalizatory chemiczne, które podobnie jak biologiczne, zwiększają szybkość reakcji. Istnieją jednak godne uwagi różnice między obiema typami cząsteczek.

Reakcje katalizowane enzymem występują szybciej

Po pierwsze, enzymy udaje się zwiększyć prędkość reakcji w rzędach wielkości blisko 10⁶ do 10¹². Katalizatory chemiczne również zwiększają prędkość, ale tylko kilka rzędów wielkości.

Może ci służyć: fauna i flora morza peruwiańskiego

Większość enzymów działa w warunkach fizjologicznych

Ponieważ reakcje biologiczne są przeprowadzane wewnątrz żywych istot, ich optymalne warunki otaczają fizjologiczne wartości temperatury i pH. Tymczasem chemicy potrzebują drastycznych warunków temperatury, ciśnienia i kwasowości.

Specyficzność

Enzymy są bardzo specyficzne w reakcjach, które katalizują. W większości przypadków pracują tylko z podłożem lub z kilkoma. Specyficzność dotyczy również rodzaju produktów, które wytwarzają. Zakres substratu katalizatorów chemicznych jest znacznie szerszy.

Siły, które określają swoistość interakcji między enzymem a jego substratem, są takie same, które dyktują tworzenie się samego białka (interakcje van der Waalsa, wiązania elektrostatyczne, wodoru i hydrofobowe).

Regulacja enzymatyczna jest dokładna

Wreszcie, enzymy mają większą zdolność regulacji, a ich aktywność różni się w zależności od stężenia różnych substancji w komórce.

Wśród mechanizmów regulacyjnych znajdujemy kontrolę Alestryczną, kowalencyjną modyfikację enzymów i zmienność ilości syntetyzowanego enzymu.

Bibliografia

1. Berg, J. M., Stryer, L., I Tymoczko, J. L. (2007). Biochemia. Odwróciłem się.
2. Campbell, m. K., & Farrell, s. ALBO. (2011). Biochemia. Szósta edycja. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, t. M. (2011). Podręcznik biochemii. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, k. H. (2005). Biochemia: tekst i atlas. Wyd. Pan -american Medical.
5. Mougies, v. (2006). Ćwicz biochemię. Ludzka kinetyka.
6. Müller-Esterl, w. (2008). Biochemia. Podstawy medycyny i nauk przyrodniczych. Odwróciłem się.
7. Poortmans, j.R. (2004). Zasady biochemii ćwiczeń. Karger.
8. Voet, d., & Voet, J. G. (2006). Biochemia. Wyd. Pan -american Medical.