Aminokwasy białek

20 aminokwasów i ich struktury

Co to są aminokwasy?

aminokwasy Są to związki organiczne, które tworzą białka, które są łańcuchami aminokwasowymi. Jak sama nazwa wskazuje, zawierają one zarówno grupy podstawowe (Amino, NH2), jak i grupy kwasowe (Carboxil, COOH).

Te podjednostki są kluczem do tworzenia setek tysięcy różnych białek w organizmach tak różne jak bakteria i słonia lub grzyb i drzewo.

Opisano ponad 200 różnych aminokwasów, ale uczeni pacjenta ustalili, że białka wszystkich żywych istot (proste lub złożone) są zawsze tworzone przez te same 20, które łączą się, tworząc charakterystykę charakterystyki charakterystyki charakterystycznej sekwencji liniowych.

Ponieważ wszystkie aminokwasy mają ten sam główny „szkielet”, to ich łańcuchy boczne je różnicują; Dlatego cząsteczki te można pomyślać jako „alfabet”, w którym „język struktury białka jest„ zapisany ”.

Wspólny szkielet dla 20 aminokwasów składa się z grupy karboksylowej (COOH) i grupy aminowej (NH2) zjednoczonych przez atom węgla, znany jako węgiel α (20 wspólnych aminokwasów to α-aminokwasy).

Do węgla α dołącza również do atomu wodoru (H) i łańcucha bocznego. Ten łańcuch boczny, znany również jako grupa R, różni się rozmiarem, strukturą, ładunkiem elektrycznym i rozpuszczalności.

Jak klasyfikowane są aminokwasy?

20 najczęstszych aminokwasów, to znaczy aminokwasów białkowych, można podzielić na dwie grupy: niezbędne i nieistotne. Niestrecjonalne są syntetyzowane przez ludzkie ciało, ale niezbędne rzeczy muszą być pozyskiwane z żywnością i są niezbędne do funkcjonowania komórek.

Aminokwasy niezbędny Bo istota ludzka i inne zwierzęta to 9:

- Histydyna (H, jego)

- izoleucyna (i, ile)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Menioniina (M, Met)

- Fenyloalanina (F, Phe)

- Treonina (t, thr)

- Typtofan (w, TRP) i

- Valina (V, Val)

Aminokwasy Niezbędne Mają 11:

- Alanina (A, Ala)

- Arginina (R, arg)

- Asparagina (n, asn)

- Kwas asparaginowy (d, asp)

- Cysteina (C, Cys)

- Kwas glutaminowy (E, Glu)

- Glutamina (q, gln)

- Glycina (G, Gly)

- Proline (P, Pro)

- seryna (s, be) i

- Tyrozyna (Y, Tyr)

Oprócz tej klasyfikacji 20 aminokwasów białkowych (których tworzą białka) można oddzielić według charakterystyk ich grup R w:

- Niepolarne lub alifatyczne aminokwasy: glicyna, alanina, prolina, walina, leucyna, izoleucyna i metionina.

- Kwasy amina z grupami r -aromatycznymi: Fenyloalanina, tyrozyn i tryptofan.

- Aminokwasy polarne bez obciążenia: Seryna, treonina, cysteina, asparagina i glutamina.

- Aminokwasy polarne o obciążeniu dodatnim: Lizyna, histydyna i arginina.

- Aminokwasy polarne o obciążeniu ujemnym: Kwas asparaginowy i kwas glutaminowy.

20 aminokwasów białkowych

Następnie zobaczmy krótki opis głównych cech i funkcji każdego z tych ważnych związków:

1. Glycina (Gly, G)

Jest to aminokwas o najprostszej strukturze, ponieważ jego grupa R składa się z atomu wodoru (H), więc ma również niewielki rozmiar. Został po raz pierwszy izolowany w 1820 r fibroina.

Glycina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Nie jest to niezbędny aminokwas dla ssaków, ponieważ może to być syntetyzowane przez komórki tych zwierząt z innych aminokwasów, takich jak seryna i treonina.

Uczestniczyć bezpośrednio w „kanałach” w błonach komórkowych, które kontrolują przejście jonów wapnia z jednej strony na drugą. Musi to również zrobić w syntezie puryn, porfiryn i niektórych neurotransmiterów hamujących ośrodkowego układu nerwowego.

2. Alanine (Wing, A)

Ten aminokwas, znany również jako 2-aminopropanowy kwas, Ma stosunkowo prostą strukturę, ponieważ jej grupa R składa się z grupy metylowej (-ch3), więc jej rozmiar jest również dość mały.

Alanina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Jest częścią wielu białek, a ponieważ można je syntetyzować przez komórki ciała, nie jest uważane za niezbędne, ale metabolicznie ważne. Jest bardzo obfity w jedwabnej fibroine, skąd został wyizolowany po raz pierwszy w 1879 roku.

Alanina może być syntetyzowana z pirogronianu, związku wytwarzanego przez trasę metaboliczną znaną jako Glikoliza, który składa się z degradacji glukozy w celu uzyskania energii w postaci ATP.

Może ci służyć: polisacharydy

Uczestniczy w cyklu glukozy-alaniny, który ma miejsce między wątrobą a innymi tkankami zwierząt, i który jest kataboliczną drogą, która zależy od białka do tworzenia węglowodanów i uzyskania energii.

Jest również częścią reakcji transaminacji, w glukoneogenezie i hamowaniu kinazy piruogymatycznej enzymu glikolitycznego, a także w autofagii wątroby.

3. Proline (Pro, P)

Prolina (Kwas pirrolidyna-2-karboksylowy) Jest to aminokwas, który ma określoną strukturę, ponieważ jego grupa R składa się z pierścienia pirolidyny, utworzonego przez pięć atomów węgla zjednoczonych razem, w tym atomem węgla α.

Prolina

W wielu białkach sztywna struktura tego aminokwasu jest bardzo przydatna do wprowadzenia „zakrętów” lub „fałd”. Tak jest w przypadku włókien kolagenowych u większości zwierząt kręgowców, które są tworzone przez wiele reszt proliny i glicyny.

W roślinach wykazano, że uczestniczy w utrzymaniu homeostazy komórek, w tym równowagi redoks i stanów energetycznych. Może działać jako cząsteczka sygnalizacyjna i modulować różne funkcje mitochondriów, wpływać na proliferację lub śmierć komórki itp.

4. Valina (Val, V)

Jest to kolejny aminokwas z grupą alifatyczną, która składa się z trzech atomów węgla (CH3-ch-CH3). Jego imię iupac to 2-3-amino-3 kwas-butanóinowy, Chociaż można go również znaleźć w literaturze Kwas α-aminowaleski.

Valina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

La Valina została po raz pierwszy oczyszczona w 1856 r. Z wodnego ekstraktu trzustki ludzkiej istoty, ale jego nazwa została wymyślona w 1906 r., Biorąc pod uwagę jego strukturalne podobieństwo z kwasem wariorskim wydobywanym z niektórych roślin.

Jest to niezbędny aminokwas, ponieważ nie można go zsyntetyzować przez organizm, chociaż wydaje się, że nie wykonywał wielu innych funkcji, oprócz bycia częścią struktury wielu białek kulistych.

Z ich degradacji można zsyntetyzować inne aminokwasy, takie jak glutamina i alanina.

5. Leucina (Leu, L)

Leucyna jest kolejnym niezbędnym aminokwasem i jest częścią rozgałęzionej grupy aminokwasowej, a także walinę i izoleucynę. Grupa R, która charakteryzuje ten związek, to grupa Isobutil (CH2-CH3-CH3), więc jest bardzo hydrofobowy (odpychanie wody).

Leucina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Został odkryty w 1819 r. Jako część białek włókien mięśni zwierzęcych i wełny owczej.

Jest bardzo obfity w białkach, takich jak hemoglobina i uczestniczy bezpośrednio w regulacji syntezy zastępczej i białek, ponieważ jest aktywnym aminokwasem z punktu widzenia oznakowania wewnątrzkomórkowego i ekspresji genetycznej. W wielu przypadkach jest to wzmacniacz smaku niektórych potraw.

6. Izoleucyna (Ile, I)

Również aminokwas rozgałęzionego łańcucha, izoleucyna została odkryta w 1904 r. Z fibryny, białka, które uczestniczy w krzepnięciu krwi.

Isoleucyna (źródło: Taekyubabo, Via Wikimedia Commons)

Podobnie jak leucyna, jest niezbędnym aminokwasem, którego łańcuch boczny składa się z rozgałęzionego łańcucha 4 atomów węgla (CH3-CH2-CH3).

Jest to niezwykle powszechne w białkach komórkowych, jest w stanie przedstawić ponad 10% ich masy. Działa również w syntezie glutaminy i alaniny, a także w równowadze rozgałęzionych aminokwasów.

7. Metionina (Met, M)

Metionine, również nazywany Kwas γ-metylo-α-aminobutyryczny, Jest to aminokwas odkryty w pierwszej dekadzie XX wieku, izolowany z kazeiny, białka obecnego w mleku krowiego.

Metionine (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Jest niezbędnym aminokwasem, jest hydrofobowy, ponieważ jego grupa R składa się z łańcucha alifatycznego z atomem siarki (-ch2-CH2-S-CH3).

Jest niezbędny do syntezy wielu białek, w tym hormonów, białek skóry, włosów i zwierząt. Jest sprzedawany w postaci drageków, które działają jako naturalne środki odpoczynku, przydatne do spania, a ponadto trzymanie dobrych włosów i paznokci.

8. Fenyloalanina (PHE, F)

Fenyloalanina lub Kwas β-fenylo-α-aminopropionowy, Jest to aromatyczny aminokwas, którego grupa R jest pierścieniem benzenowym. Został odkryty w 1879 roku w roślinie w rodzinie Fabaceae, a dziś wiadomo, że jest częścią wielu naturalnych żywic, takich jak polistyren.

Fenyloalanina (Źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Jako hydrofobowy aminokwas, fenyloalanina jest obecna w praktycznie wszystkich hydrofobowych domenach białek. W wielu roślinach ten aminokwas jest niezbędny do syntezy wtórnych metabolitów zwanych fenylopropanoidami i flawonoidami.

Może ci służyć: flora i fauna Mendozy

U zwierząt fenyloalanina występuje również w peptydach o ogromnym znaczeniu, takich jak wazopresyna, melanotropina i encefalina, wszystkie niezbędne do funkcjonowania neuronalnego.

9. Tyrozyna (Tyr, y)

Tyrozyna (Kwas β-tohydroksyfenylo-α-aminopropionowy) to kolejny aromatyczny aminokwas, którego grupa R jest pierścieniem aromatycznym związanym z grupą hydroksylową (-OH), więc jest w stanie oddziaływać z różnymi pierwiastkami. Został odkryty w 1846 r. I ogólnie jest uzyskiwany z fenyloalaniny.

Tyrozyna (źródło: neurotoger / domena publiczna, przez wikimedia Commons)

Nie jest to niezbędny aminokwas, ale może być, jeśli jego trasy biosyntetyczne zawiodą. Ma wiele funkcji w ludzkim ciele, w tym jego udział jako substrat do syntezy neuroprzekaźników i hormonów, takich jak adrenalina i hormon tarczycy wyróżnia się.

Jest niezbędny do syntezy melaniny, cząsteczki, która daje nam ochronę przed promieniami ultrafioletowymi słońca. Przyczynia się również do produkcji endorfin (endogennych środków przeciwbólowych) i przeciwutleniaczy, takich jak witamina E.

Działa bezpośrednio w fosforylacji białka, a także w dodaniu grup azotu i siarków.

10. Typtofan (TRP, W)

Ten aminokwas, znany również jako 2-amino-3-indolilpropionowy, Jest częścią niezbędnej grupy aminokwasowej i jest także aromatycznym aminokwasem, ponieważ jej grupa R składa się z grupy indolowej.

Typtofan (źródło: oryginalny przesyłanie był stroną we włoskiej Wikipedii. / Domena publiczna, przez wikimedia Commons)

Jego główne funkcje u zwierząt muszą wykonać, oprócz syntezy białek, z syntezą serotonina, neuroprzekaźnik i Melatonin, Przeciwutleniacz, który również pracuje w cyklach snu i czuwania.

Ten aminokwas jest również stosowany przez komórki jako prekursor do tworzenia kofaktora NAD, który uczestniczy w wielu enzymatycznych reakcjach redukcji tlenku.

W roślinach tryptofan jest jednym z głównych prekursorów syntezy hormonów roślinnych Hormon, który uczestniczy w regulacji wzrostu, rozwoju i innych funkcji fizjologicznych w tych organizmach.

11. Seryna (ser, s)

Seryna lub Kwas 2-amino-3-hydroksypropano, Jest to nieistotna aminokwas, który można wytwarzać z glicyny. Jego grupa R jest formuła alkoholu -ch2OH, więc jest to polarny aminokwas bez obciążenia.

Serine (Źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Jest to ważne z funkcjonalnego punktu widzenia w wielu podstawowych białkach i jest wymagane do metabolizmu tłuszczów, kwasów tłuszczowych i błon komórkowych. Uczestniczyć w rozwoju mięśni i zdrowia systemu opieki zdrowotnej.

Ich funkcje są również związane z syntezą cysteiny, puryn i pirymidyn (zasady azotu), ceramidu i fosfatydyloseryny (fosfolipid błony). W bakteriach uczestniczy w syntezie tryptofanu i przeżuwaczy w glukoneogenezie.

Jest częścią aktywnego miejsca enzymu o aktywności hydrolitycznej znanej jako Protease Serin a także uczestniczy w fosforylacji innych białek.

12. Treonina (thr, t)

Treonine lub Kwas treo-α-amino-β-butyryczny Jest to kolejny niezbędny aminokwas, który jest częścią dużej liczby białek komórkowych u zwierząt i roślin. Był to jeden z ostatnich odkrytych aminokwasów (1936) i ma wiele ważnych funkcji w komórkach, w tym:

- Jest to miejsce połączenia łańcuchów węglowodanów glikoprotein

- Jest to miejsce rozpoznawania białek kinazy o określonych funkcjach

- Jest częścią ważnych białek, takich jak te, które tworzą szkliwo dentystyczne, elastyna i kolagen, a także inne układu nerwowego

- Farmakologicznie jest stosowany jako suplement ds. Żywności, przeciwlękowy i przeciwdepresyjny

Treonina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Grupa Tronine R, podobnie jak seryna, zawiera grupę -OH, więc jest alkoholem struktury -ch -Oh -ch3.

13. Cysteina (CYS, C)

Ten nieistotny aminokwas został odkryty w 1810 roku jako główny składnik białka występującego w rogach różnych zwierząt.

Cysteina

Jego grupa R składa się z grupy tiol lub sulfhydrylu (-ch2-sh), więc ma fundamentalne znaczenie dla tworzenia śródmorowych mostów disulfurowych w białkach, w których się znajduje, co jest bardzo ważne dla ustanowienia struktury trzech-trzy-trzy z nich wymiar.

Ten aminokwas uczestniczy również w syntezie glutationu, metody, kwasu lipoinowego, tiaminy, koenzymu A i wielu innych ważnych cząsteczek z biologicznego punktu widzenia. Ponadto bardzo obfite białka strukturalne są częścią keratyny, bardzo obfite białka.

14. Asparagina (asn, n)

Asparagina jest nieistotnym aminokwasem, należącym do grupy aminokwasów polarnych bez obciążenia. To był pierwszy odkryty aminokwas (1806), izolowany z soku szparagów.

Może ci służyć: szkodliwa fauna: przyczyny proliferacji, konsekwencje, kontrolaAsparagina (Źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Charakteryzuje się grupą R to karboksamid (-ch2-CO-NH2), dzięki czemu może łatwo tworzyć mosty wodorowe.

Jest aktywny w metabolizmie komórek i fizjologii ciała. Działa w regulacji ekspresji genetycznej i w układzie odpornościowym, oprócz uczestnictwa w układzie nerwowym i detoksykacji amonu.

15. Glutamina (GLN, g)

Grupa R glutaminy jest opisana przez niektórych autorów jako amida łańcucha bocznego kwasu glutaminowego (-ch2-CH2-CO-NH2). Nie jest to niezbędny aminokwas, ponieważ istnieją drogi biosyntezy w komórkach zwierzęcych.

Glutamina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Uczestniczyć bezpośrednio w wymianie białka i oznakowaniu komórek, ekspresji genetycznej i w układu odpornościowym. Jest uważany za „paliwo” dla komórek proliferacyjnych i ma funkcje jako inhibitor śmierci komórki.

Glutamina uczestniczy również w syntezie purynów, pirymidyn, ornityny, cytruliny, argininy, proliny i asparaginy.

16. Lysina (Lys, K)

Lizyna lub Kwas ε-aminokaproinowy Jest to niezbędny aminokwas dla ludzi i innych zwierząt. Został odkryty w 1889 roku w ramach kazeiny, żelatyny, albuminy jaj i innych białek zwierzęcych.

Lysina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

W swojej grupie R la Lisina ma pozytywnie załadowaną grupę aminową (-ch2-ch2-ch2-ch2-nh3+) charakteryzującą się jego hydrofobowością.

Nie tylko działa jako mikroelement dla komórek ciała, ale także metabolit dla różnych rodzajów organizmów. Jest niezbędny do wzrostu i przebudowy mięśni, a także wydaje się, że ma aktywność przeciwwirusową, w metylacji białka i innych modyfikacjach.

17. Histydyna (jego, h)

Jest to aminokwas „pół-tryskalny”, ponieważ istnieją drogi do jego syntezy u dorosłych ludzi, ale nie zawsze kopiowali wymagania ciała.

Histydyna

Jest to polarny aminokwas, który ma grupę R znaną jako imidazolio, która ma cykliczną strukturę z dwoma atomami azotu, których cechy pozwalają im uczestniczyć w różnych reakcjach enzymatycznych, w których występują transfery protony.

Histydyna uczestniczy w metylacji białka, jest częścią struktury hemoglobiny (białko, które transportuje tlen we krwi zwierząt), jest w niektórych dipéptidach przeciwutleniających i jest prekursorem innych ważnych cząsteczek, takich jak histamina.

18. Arginina (arg, r)

Ten aminokwas z dodatnim obciążeniem został po raz pierwszy wyizolowany w 1895 r. Z białek rogów niektórych zwierząt. Nie jest to niezbędny aminokwas, ale jest bardzo ważny dla syntezy mocznika, jeden ze sposobów wydalania azotu.

Arginina (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Jego R to -ch2-CH2-NH-C-NH-NH2 i działa jako przeciwutleniacz, hormonalny regulator wydzielania, detoksykacja amonu, regulator ekspresji genetycznej, rezerwuaru azotu, w metylacji białka itp.

19. Kwas asparaginowy (ASP, D)

Kwas asparaginowy ma grupę R z drugą grupą karboksylową (-ch2-COOH) i jest częścią negatywnie obciążonej grupy aminokwasowej.

Kwas asparaginowy

Jego główne funkcje mają związek z syntezą puryny, pirymidyn, asparaginy i argininy. Uczestniczyć w reakcjach transaminacyjnych, w cyklu mocznika i syntezy inozytolu.

20. Kwas glutaminowy (Glu, E)

Należy również do negatywnie obciążonej grupy aminokwasowej, z grupą struktury R-CH2-COOH, bardzo podobną do kwasu asparaginowego. Został odkryty w 1866 roku z glutenu hydrolizowanej pszenicy i wiadomo, że jest częścią wielu wspólnych białek w wielu żywych istotach.

Kwas glutaminowy (źródło: Borb, Via Wikimedia Commons)

Ten nieistotny aminokwas ma wiele ważnych funkcji w komórkach zwierzęcych, szczególnie w syntezie glutaminy i argininy, dwóch innych aminokwasach białkowych.

Ponadto jest ważnym mediatorem przenoszenia sygnałów pobudzających w ośrodkowym układzie nerwowym zwierząt kręgowców, więc ich obecność w niektórych białkach jest kluczowa dla funkcjonowania mózgu, dla rozwoju poznawczego, pamięci i uczenia się.

Bibliografia

1. Fonnum, f. (1984). Glutaminian: neuroprzekaźnik w mózgu ssaków. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27-33.
2. Nelson, zm. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Zasady biochemii lehninger. Macmillan.
3. Szabados, L., & Savoure, a. (2010). Prolina: wielofunkcyjny aminokwas. Trendy w nauce roślin, 15 (2), 89-97.
4. Wu, g. (2009). Aminokwasy: metabolizm, funkcje i odżywianie. Aminokwasy, 37 (1), 1-17.
5. Wu, g. (2013). Aminokwasy: biochemia i żywienie. CRC Press.