Charakterystyka amilazy, klasyfikacja, struktura, funkcje

Amylasa Jest to termin stosowany do identyfikacji ważnej grupy enzymów odpowiedzialnych za hydrolizę wiązań glukozydowych między cząsteczkami glukozy obecnymi w węglowodanach, takich jak skrobia i inne powiązane, które są spożywane w diecie wielu żywych organizmów.

Ten typ enzymów jest wytwarzany przez bakterie, grzyby, zwierzęta i rośliny, gdzie zasadniczo katalizują te same reakcje i mają różne funkcje, głównie związane z metabolizmem energii.

Graficzna reprezentacja alfa amilazy pochodzenia zwierząt (Źródło: Jawahar Swaminathan i MSD pracownicy European Bioinformatics Institute [Public Domena] za pośrednictwem WikiMedia Commons)

Produkty reakcji hydrolizy wiązań glukozydowych można uznać za charakterystyczne dla każdego rodzaju enzymu amylolitycznego, tak wiele razy jest to ważny parametr klasyfikacji.

Znaczenie tych enzymów, antropocentrycznie, jest nie tylko fizjologiczne, ponieważ obecnie ten rodzaj enzymów ma wielką transcendencję biotechnologiczną zarówno w produkcji przemysłowej żywności, papieru, tekstyliów, cukrów i innych.

Termin „amylaza” pochodzi od greckiego ”Amylon", co oznacza skrobię i została wymyślona w 1833 r. Przez naukowców Payen i Persoz, którzy badali reakcje hydrolityczne tego enzymu na skrobi.

[TOC]

Charakterystyka

Niektóre amylazy w naturze są multimeryczne, takie jak słodkie ziemniaki β-amylaza, które zachowują się jak tetroar. Jednak przybliżona masa cząsteczkowa monomerów amylazy dotyczy zakresu 50 kDa.

Zasadniczo zarówno enzymy warzywne, jak i zwierzęta mają stosunkowo „wspólny” skład aminokwasowy i mają optymalne czynności pH między 5.5 i 8 jednostek (będąc najbardziej aktywnymi amylazami zwierzęcymi do pH bardziej neutralnymi).

Amilasy to enzymy zdolne do hydrolizowania wiązań glukozydowych dużej liczby polisacharydów, ogólnie wytwarzających disacharydy, ale nie są w stanie hydrolizować kompleksów, takich jak celuloza.

Może ci służyć: disacharydki: charakterystyka, struktura, przykłady, funkcje

Charakterystyka substratu

Powód, dla którego amilasy są tak ważne z natury, szczególnie w trawieniu węglowodanów, jest związany z wszechobecną obecnością ich naturalnego podłoża (skrobi) w tkankach „wyższych” warzyw, które służą jako źródło żywności dla wielu rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów dla wielu rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów rodzajów dla wielu rodzajów rodzajów rodzajów dla wielu rodzajów Zwierzęta i mikroorganizmy.

Ten polisacharyd składa się z kolei dwóch kompleksów makrocząsteczkowych znanych jako amyloza (nierozpuszczalna) i amylopektyna (rozpuszczalna). Części amilosa składają się z liniowych linii odpadów glukozowych zjednoczonych przez α-1,4 łącza i są degradowane przez α-amylazy.

Amilectin jest związkiem o wysokiej masie cząsteczkowej, składa się z rozgałęzionych łańcuchów odpadów glukozowych zjednoczonych wiązaniami α-1,4, których konsekwencje są podtrzymywane przez wiązania α-1,6.

Klasyfikacja

Enzymy Amilasas są klasyfikowane według miejsca, w którym są zdolne do rozbicia wiązań glukozydowych, takich jak Endoamilasas lub Exoamilasa. Pierwszy hydrolizator łączy wewnętrzne węglowodany, podczas gdy te ostatnie mogą katalizować jedynie hydrolizę odpadów na końcach polisacharydów.

Ponadto tradycyjna klasyfikacja jest związana z stereochemią jej produktów reakcyjnych, więc białka z aktywnością enzymatyczną są również klasyfikowane jako α-amylaz, β-amylaz lub γ-amylaza.

-Α-amylaz (α-1,4-glukan.

-Β-amylaz (maltohydroli α-1,4-glukan) to egzoamilazy warzywne, które działają na wiązania w nieredukujących się ekstremach polisacharydów, takich jak skrobi.

-Wreszcie, γ-amylazy są trzecią klasą amylazy zwanych również glucoamilazami (glikohydroli α-1,4-glikanu), które podobnie jak β-amylazy, są egzoamilazami zdolnymi do usuwania prostych jednostek glukozy w niekedukcyjnych końcach polisacharydów i inwestowania i zainwestować ich konfiguracja.

Ta ostatnia klasa enzymów może hydrolizować zarówno wiązania α-1,4, jak i łącza α, 1-6, obracanie substratów i skrobi D-glukosa. U zwierząt znajdują się głównie w tkance wątroby.

Może ci służyć: czynniki wirulencji

Obecna klasyfikacja

Wraz z pojawieniem się nowych technik analizy biochemicznej zarówno enzymów, jak i ich podłożów i produktów, niektórzy autorzy ustalili, że istnieje co najmniej sześć rodzajów enzymów amylausowych:

1-endoamilasas, które hydrolizują glukozydyczne łącza α-1,4 i które mogą „pominąć” (pomijaj ”(objazd) Linki α-1,6. Przykładem tej grupy są α-amylazy.

2-exoamilasas zdolnych do hydryny. Przykładem grupy to β-amylaz.

3-Exoamilasas zdolne do hydrolizowania wiązań α-1,4 i α-1,6, takich jak amiloglukozydazy (lwakoamilaza) i inne egzoamilazie.

 4-amylazy, które tylko hydrolizują glukozydyczne łącza α-1,6. W tej grupie znajdują się enzymy „de -ramify” i inne znane jako pululanaas.

5-amylaz, takie jak α-glukozydazy, które preferencyjnie hydrolizują α-1,4 krótkich oligosacharydów wytwarzanych przez działanie innych enzymów na substratach, takich jak amyloza lub amylopektyna.

6-enzymy, które hydrolizują skrobię do cyklicznych polimerów niereducerki odpadów D-glikozydowych znane jako cyklodekstryny, takie jak niektóre amylazy bakteryjne.

Funkcje

Wiele to funkcje przyznawane enzymom o aktywności amylazy, nie tylko z naturalnego lub fizjologicznego punktu widzenia, ale także z komercyjnego i przemysłowego punktu widzenia, bezpośrednio związane z mężczyzną.

U zwierząt

Amilasy u zwierząt są zasadniczo obecne w ślinie, wątrobie i trzustce, gdzie pośredniczą w degradacji różnych polisacharydów spożywanych w diecie (pochodzenia zwierzęcego (glucogeny) lub warzyw (skrobi)).

Α-amylaza obecna w ślinie jest stosowana jako wskaźnik stanu fizjologicznego gruczołu ślinowego, ponieważ stanowi ponad 40% produkcji białek tych gruczołów.

W przedziale doustnym enzym ten jest odpowiedzialny za „pre -tigestion” skrobi, wytwarzając marnotrawstwo maltozy, maltotriosa i dekstryny.

Może ci służyć: link glikozydowy: co to jest, cechy, typy, nomenklatura

W roślinach

W roślinach skrobia jest rezerwowym polisacharydem i jego hydrolizą, za pośrednictwem enzymów amylowych, ma wiele ważnych funkcji. Wśród nich mogą się wyróżniać:

• Kiełkowanie nasion zbóż przez trawienie warstwy Aleurony.
• Degradacja substancji rezerwowych do pozyskiwania energii w postaci ATP.

W mikroorganizmach

Wiele mikroorganizmów wykorzystuje amilazy do uzyskania węgla i energii z różnych źródeł polisacharydów. W branży te mikroorganizmy są wykorzystywane do produkcji tych enzymów o dużej skali, które zaspokajają różne komercyjne wymagania człowieka.

Zastosowania przemysłowe

W branży amylazy są używane z różnymi celami, w tym produkcja maltozy, syropów o wysokiej zawartości fruktozy, mieszanin oligosacharydów, dekstryn itp.

Są one również wykorzystywane do bezpośredniej fermentacji alkoholowej do etanolu w branży piwniczej, a na przykład do stosowania ścieków wyprodukowanych podczas przetwarzania żywności jako źródło żywności do wzrostu mikroorganizmów, na przykład.

Bibliografia

1. Aiyer, s. 1. V. (2005). Amylazy i ich zastosowania. African Journal of Biotechnology, 4(13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., I pięta, m. (2008). Podstawy fizjologii roślin (2 wyd.). Madryt: McGraw-Hill Inter-American z Hiszpanii.
3. Del vigna, p., Trynidad, a., Marynarka wojenna, m., Soares, a., & Reis, L. (2008). Skład i funkcje śliny: kompleksowy przegląd. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72-80.
4. Naidu, m. DO., & Saranraj, str. (2013). Bakteryjna amylaza: przegląd. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4(2), 274-287.
5. Sól, w., & Shenker, s. (1976). Amylaza- jego znaczenie kliniczne: przegląd literatury. Medycyna, 55(4), 269-289.
6. Saranraj, s. 1., I Stella, D. (2013). Fungal Amylase - Recenzja. International Journal of Microbiological Research, 4(2), 203-211.
7. Salomon, e., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologia (Ed.). Philadelphia, Pensylwania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, J. DO., Spradlin, J. I., & Dygert, s. (1925). Amylazy roślinne i zwierzęce. Ann. Chem., 1, 115-189.