Charakterystyka troniny, funkcje, degradacja, korzyści

Treonina (Thr, T) lub kwas Treo-α-amino-β-butyryczny jest jednym z składowych aminokwasów białek komórkowych. Ponieważ człowiek i inne zwierzęta kręgowca nie mają biosyntetycznych dróg do swojej produkcji, Treonine jest uważana za jedną z 9 niezbędnych aminokwasów, które należy zdobyć za pomocą diety.

Treonine była ostatnią z 20 wspólnych aminokwasów odkrytych w białkach, co miało miejsce w historii ponad sto lat po odkryciu asparaginy (1806), która była pierwszym opisanym aminokwasem.

Struktura aminokwasów treoniny (źródło: Keycin [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licencje/nabrzeże/4.0)] przez Wikimedia Commons)

Został odkryty przez Williama Cumminga Rose w 1936 r., Który wymyślił termin „treonine” podobieństwu strukturalnego, które znalazł między tym aminokwasem a kwasem haraonowym, związkiem pochodzącym z cukru treose.

Jako białko aminokwasowe, treonina ma wiele funkcji w komórkach, wśród których miejsce wiązania łańcuchów węglowodanów typowych dla glikoprotein i miejsca rozpoznawania kinaz białkowych o określonych funkcjach (białka zawodowe/kinazy serynowe) wyróżniają się)).

Podobnie, Treonina jest niezbędnym składnikiem białek, takich jak szkliwo dentystyczne, elastyna i kolagen, a także ma ważne funkcje w układzie nerwowym. Jest stosowany jako suplement pokarmowy i jako „mitigator” fizjologicznych stanów lęku i depresji.

[TOC]

Charakterystyka

Treonina należy do grupy aminokwasowej polarnej, która ma grupę łańcucha R lub boczną, pozbawioną obciążeń dodatnich lub ujemnych (niezłośne aminokwasy polarne).

Charakterystyka jej grupy R jest wykonana przez wysoce rozpuszczalny aminokwas (hydrofilowy lub hydrofilowy), co jest również prawdziwe w przypadku innych członków tej grupy, takich jak cysteina, seryna, asparagina i glutamina.

Wraz z tryptofanem, fenyloalaniną, izoleucyną i tyrozyną, treonina jest jednym z pięciu aminokwasów, które mają zarówno funkcje glukogenne, jak i ketogenne, ponieważ z jej metabolizmu istnieją istotne pośredniki, takie jak pirogronian i sugerylu-CoA.

Ten aminokwas ma przybliżoną masę cząsteczkową 119 g/mol; Podobnie jak wiele aminokwasów bez obciążenia, ma punkt izoelektryczny około 5.87 i jego częstotliwość w strukturach białkowych jest blisko 6%.

Niektórzy autorzy grupują Treonine razem z innymi aminokwasami „słodkiego” smaku, wśród których są na przykład seryna, glicyna i alanina.

Struktura

Α-aminokwasy, takie jak treonina, mają ogólną strukturę, to znaczy dla wszystkich jest powszechne. Wyróżnia się to obecnością atomu węgla znanego jako „węgiel α”, który jest chiralny i do którego połączono cztery typy cząsteczek lub różnych podstawników.

Ten węgiel ma jedno ze swoich wiązań z atomem wodoru, drugą z grupą R, która jest charakterystyczna dla każdego aminokwasu, a pozostałe dwa są zajęte przez grupy aminowe (NH2) i karboksyl (COOH), które są wspólne dla wszystkich Aminokwasy.

Grupa tonine R ma grupę hydroksylową, która pozwala jej tworzyć mosty wodorowe z innymi cząsteczkami w pożywce wodnej. Jego tożsamość można zdefiniować jako grupę alkoholową (etanol z dwoma atomami węgla), która straciła jeden z jego hydrogenów, aby dołączyć do atomu węgla α (-Chah-CH3).

Ta grupa -OH może służyć jako „most” lub miejsce związkowe dla różnych cząsteczek (można to połączyć, na przykład łańcuchy oligosacharydów podczas tworzenia glikoprotein), więc jest to jeden z osób odpowiedzialnych za utworzenie tworzenia się Zmodyfikowane pochodne Treonine.

Biologicznie aktywną postacią tego aminokwasu jest L-Tronina i właśnie to uczestniczy zarówno w tworzeniu struktur białkowych, jak i w różnych procesach metabolicznych, w których działa.

Funkcje

Jako białko aminokwasowe, treonina jest częścią struktury wielu białek w naturze, gdzie jego znaczenie i bogactwo zależą od tożsamości i funkcji białka, do której należy.

Może ci służyć: heterosis: poprawa zwierząt, roślin, istoty ludzkiej

Oprócz jego funkcji strukturalnych w tworzeniu sekwencji peptydowej białek, tremena wypełnia inne funkcje zarówno w układzie nerwowym, jak i w wątrobie, gdzie uczestniczy w metabolizmie tłuszczów i zapobiega jej akumulacji w tym narząd.

Treonina jest częścią sekwencji rozpoznanych przez enzymy kinazy serín/treonina, które są odpowiedzialne za liczne procesy fosforylacji białek, niezbędne do regulacji mnogości funkcji i wewnątrzkomórkowych zdarzeń sygnalizacyjnych.

Jest również stosowany w leczeniu niektórych zaburzeń jelitowych i trawiennych oraz jego przydatność w tłumieniu chorób patologicznych, takich jak lęk i depresja.

L-Treonina jest również jednym z aminokwasów wymaganych do utrzymania pluripotencjalnego stanu mysich zarodkowych komórek macierzystych, co najwyraźniej jest związane z metabolizmem S-adenozylo-metioniny i zdarzeniami metylacji histonów, które są bezpośrednio bezpośrednio zaangażowany w ekspresję genów.

W przemyśle

Wspólną właściwością dla wielu aminokwasów jest jego zdolność do reagowania z innymi grupami chemicznymi, takimi jak aldehydy lub ketony do tworzenia charakterystycznych „smaków” wielu związków.

Wśród tych aminokwasów jest treonina, która jako seryn, reaguje z sacharozą podczas TOS.

Treonina jest obecna w wielu lekach naturalnego pochodzenia, a także w wielu preparatach suplementów diety, które są przepisywane pacjentom z niedożywieniem lub mają słabe diety w tym aminokwasie.

Kolejna z najbardziej znanych funkcji L-Tronine, która rośnie z czasem, jest addytywna w przygotowaniu skoncentrowanej żywności dla świń i branż produkcji drobiu.

L-Tronina jest stosowana w tych branżach jako suplement pokarmowy w słabych formulacjach z białka, ponieważ zapewnia to korzyści ekonomiczne i łagodzi surowe niedobory białka, które te zwierzęta gospodarskie spożywają.

Główna forma produkcji tego aminokwasu jest zwykle fermentacja drobnoustrojowa i światowa produkcja do celów rolniczych w 2009 r. Przekroczyła 75 ton.

Biosynteza

Treonine jest jednym z dziewięciu niezbędnych aminokwasów dla człowieka, co oznacza, że ​​nie można jej syntetyzować przez komórki ciała, a zatem, które należy uzyskać z białek pochodzenia zwierzęcego lub rośliny, które są dostarczane z Daily Diet Diet.

Rośliny, grzyby i bakterie syntetyzują trereoninę z podobnych tras, które mogą przedstawić sobie pewne rozbieżności. Jednak większość z tych organizmów zaczyna od Asparto jako prekursora, nie tylko dla Treoniny, ale także dla metodiny i lizyny.

Trasa biosintetyczna w drobnoustrojach

Droga biosyntezy L-Troniny w mikroorganizmach, takich jak bakterie, składa się z pięciu kroków katalizowanych przez różne enzymy. Podłoża odlotu, jak skomentowano, jest asparaginianem, który jest fosforylowany przez enzym ATP Asparasa Asparagate.

Ta reakcja wytwarza metabolit fosforan L-asphat (L-aspartil-P), który służy jako substrat dla półdehydowej dehydrogenazy aspartylowej aspartogenazy, który katalizuje jej konwersję do pół-zależnych od półprzestrzennych zależnych od półprzestrzennych aspartylu.

Semiardhaide aspartyl można stosować zarówno do biosyntezy L-Lisin, jak i do biosyntezy L-Troniny; W takim przypadku cząsteczka jest stosowana przez zależną od homoserine enzym zależną.

L-homoseryna jest fosforylowana do fosforanu L-homoseriny (L-homoserina-P) przez kinazę zależną od ATP homoseryną i wspomniany produkt reakcji jest z kolei substratem syntazy enzymu toniine, zdolnego do syntezy L- +-Trinina.

L-metionina może być syntetyzowana z l-homoseriny wytwarzanej w poprzednim kroku, więc stanowi ona „konkurencyjną” drogę do syntezy L-Troniny.

Zsyntetyzowana L-Tronina w ten sposób może być stosowana do syntezy białek lub może być również stosowana w dół do syntezy glicyny i L-leucyny, dwóch istotnych aminokwasów również z białka punktu widzenia.

Może ci służyć: teorie ewolucyjne

Rozporządzenie

Należy podkreślić, że trzy z pięciu enzymów uczestniczących w biosyntezie L-Troniny w bakteriach są regulowane przez produkt reakcji przez ujemne sprzężenie zwrotne. Są to asparaginian kinazy, dehydrogenaza homoseryna i kinaza homoseryna.

Ponadto regulacja tej trasy biosyntetycznej zależy również od wymagań komórkowych innych związanych z nią produktów biosyntetycznych, ponieważ tworzenie L-lizyny, L-metioniny, L-izoleucyny i glicyny zależy od trasy produkcyjnej produkcji produkcji L-Treonine.

Degradacja

Treoninę można degradować dwiema różnymi trasami w celu wytworzenia pirogronianu lub sucynylo-CoA. Ten ostatni jest najważniejszym produktem katabolizmu Treonine u ludzi.

Metabolizm Treonine występuje głównie w wątrobie, ale trzustka, choć w mniejszym stopniu, również uczestniczy w tym procesie. Ta trasa zaczyna się od transportu aminokwasu przez błonę plazmatyczną hepatocytów za pomocą określonych transporterów.

Produkcja pirogronianu z Treonine

Konwersja tremeniny na pirogronian następuje dzięki jej transformacji w glicynę, która ma miejsce w dwóch etapach katalitycznych, które zaczynają się od tworzenia się 2-amino-3-akotobutiranu z treeoniny i przez działanie enzymu dehydrogenazy trereoniny.

W ludzkiej istocie droga ta reprezentuje tylko od 10 do 30% katabolizmu Treonine, jednak jej znaczenie jest w stosunku do organizmu, który jest rozważany, ponieważ na przykład u innych ssaków jest to znacznie bardziej istotne rozmowy kataboliczne.

Produkcja sukcynisty z Treonina

Podobnie jak w przypadku metioniny, walena i izoleucyny, atomy węgla treoniny są również wykorzystywane do produkcji Suctunil-CoA. Proces ten rozpoczyna się od konwersji aminokwasu w α-cetobutirat, który jest następnie stosowany jako substrat enzymu dehydrogenazy α-Z-Z-Stoat.

Transformacja treoniny w α-cetobutirat jest katalizowana przez dehydratazę enzymu, która implikuje utratę cząsteczki wody (H2O) i innej jonu amonu (NH4+).

Propionilo-CoA jest karboksylowany w metylomalonylo-CoA poprzez dwustopniową reakcję, która wymaga wprowadzenia atomu węgla wodorowęglanowego (HCO3-). Produkt ten służy jako substrat dla metylomalonilu-CoA Mutasa-Coenzyme B12, który „epimeryzuje” cząsteczkę w celu wytworzenia sumynylo-CoA.

Inne produkty kataboliczne

Dodatkowo szkielet węglowy treoniny można katabolicznie stosować do produkcji acetylo-CoA, co ma również ważne implikacje z punktu energetycznego widzenia w komórkach ciała.

W niektórych organizmach Treonine działa również jako substrat niektórych tras biosyntetycznych, takich jak na przykład izoleucyna. W tym przypadku, poprzez 5 etapów katalitycznych, α-ecthobutiran pochodzący z katabolizmu treoniny można skierować w kierunku tworzenia izoleuukiny.

Pokarmy bogate w treonine

Chociaż większość obfitych pokarmów w białku ma pewien odsetek wszystkich aminokwasów, ustalono, że jaja, mleko, soja i żelatyna są szczególnie bogate w aminokwas Treonine.

Treonine jest również w mięsach zwierzęcych, takich jak kurczak, świnia, królik, jagnię i różne rodzaje ptaków. W żywności pochodzenia roślinnego jest obficie w cholesach, na cebuli, czosnku, chard i bakłażan.

Występuje również w ryżu, kukurydzy, otrębach pszenicy, ziarnach roślin strączkowych oraz w wielu owocach, takich jak truskawki, banany, winogrona, ananasa, śliwki i inne orzechy bogate w białko, takie jak orzechy lub pistacje, między innymi,.

Korzyści z Twojego spożycia

Według komitetu ekspertów Światowej Organizacji Zdrowia ds. Rolnictwa i Żywności (WHO, FAO), codzienne zapotrzebowanie Treoniny dla przeciętnego dorosłego człowieka wynosi około 7 mg na kilogram masy ciała, które należy zdobyć z żywności połkniętej z dietetyką z dietetyką.

Może ci służyć: czerwony fenol: cechy, przygotowanie, zastosowania

Liczby te pochodzą z danych eksperymentalnych uzyskanych z badań przeprowadzonych z mężczyznami i kobietami, w których ta ilość tremeniny jest wystarczająca, aby uzyskać dodatnią równowagę azotu w komórkach ciała.

Jednak badania z dziećmi w wieku od 6 miesięcy do jednego roku wykazały, że w przypadku minimalnych wymagań L-Troniny wynoszą od 50 do 60 mg na kilogram masy dziennie.

Wśród głównych korzyści spożycia suplementów odżywczych lub leków ze specjalnymi preparatami bogatymi w L-Troninę jest leczenie bocznego stwardnienia azotroficznego lub choroby Lou Gehrig.

Dodatkowe zaopatrzenie w treonine sprzyja wchłanianiu składników odżywczych w jelicie, a także przyczynia się do poprawy funkcji wątroby. Jest to również ważne dla transportu grup fosforanowych przez komórki.

Zaburzenia niedoboru

U małych dzieci narodzą się wady w metabolizmie Treonine, które powodują opóźnienie wzrostu i inne powiązane zaburzenia metaboliczne.

Niedobory tego aminokwasu związane są z pewnymi niepowodzeniami przybierania na masy dziecka, oprócz innych patologii związanych z brakiem zatrzymywania azotu i jego utraty moczu.

Ludzie poddane złym dietom w Treoninie mogą mieć większą skłonność do cierpienia na stłuszczenie wątroby i niektóre infekcje jelitowe związane z tym aminokwasem.

Bibliografia

1. Barret, g., & Elmore, D. (2004). Aminokwasy i peptydy. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, s., Regan, m. M., Och. H., Condon, m., & Young, v. R. (2002). Zapotrzebowanie na treoninę zdrowych osób dorosłych, z 24-godzinnym wskaźnikiem techniki równowagi aminokwasowej. American Journal of Clinical Nutrition, 75(4), 698-704.
3. Bradford, godz. (1931). Historia odkrycia aminokwasów. Ii. Przegląd aminokwasów opisanych od 1931 r. Jako składniki natywnych białek. Postęp w chemii białek, 81-171.
4. Champe, str., & Harvey, r. (2003). Aminokwasy aminokwasy. W Ilustrowane recenzje Lippincott: Biochemia (Wyd., pp. 1-12). Lippincott.
5. De Lange, C. F. M., Gillis, a. M., & Simpson, G. J. (2001). Wpływ spożycia treoniny na odkładanie białka-ciała Whoe i przyjęcie treoniny w rosnących dietach karmionych świniami karmionymi. Journal of Animal Science, 79, 3087-3095.
6. Edelman, a., Blumenthal, d., I Krebs i. (1987). Białko kinazy serynowej/treoniny. Annu. Obrót silnika., 56, 567-613.
7. Edsall, J. (1960). Aminokwasy, białka i biochemia raka (Tom. 241). Londyn: Academic Press, Inc.
8. Dom, J. D., Hall, ur. N., I Brosnan, J. T. (2001). Metabolizm treoninowy w izolowanych hepatocytach szczura. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolizm, 281, 1300-1307.
9. Hudson, ur. (1992). Biochemia białek żywnościowych. Springer-Science+Business Media, b.V.
10. Kaplan, m., & Flavin, m. (1965). Biosynteza treoniny. Na ścieżce grzybów i bakterii oraz mechanizmu reakcji izomeryzacji. The Journal of Biological Chemistry, 240(10), 3928-3933.
11. Kidd, m., & Kerr, b. (1996). L-Threonina dla drobiu: recenzja. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, e., Snyderman, s., Cheung, m., Norton, s. 1., & Holt i. (1954). Wymaganie treoninowe normalnego niemowlęcia. Journal of Nutrition, 10(56), 231-251.
13. Rigo, J., & Senterre, j. (1980). Optymalne spożycie treoniny w przypadku przedwczesnego zakazującego odżywiania doustnego lub pozajelitowego. Journal of Fifiging and Enteralal Nutrition, 4(1), 15-17.
14. Shyh-Chang, n., Locasale, J. W., Lysssiotis, c. DO., Zheng i., Teo, r. I., Ratanasirintrawoot, s.,... Cantley, L. C. (2013). Wpływ metabolizmu treoniny na metylację S-Adnenezylometioninę i histon. Nauka, 339, 222-226.
15. Vickery, h. B., & Schmidt, c. L. DO. (1931). Historia odkrycia aminokwasów. Recenzje chemiczne, 9(2), 169-318.
16. MD Web. (N.D.). Pobrano 10 września 2019 r. Z WWW.Webmd.com/witaminy/ai/incredientmono-1083/threonine
17. Wormser, e. H., & Pardee, do. B. (1958). Regulacja biosyntezy treoniny w Escherichia coli. Archiwa biochemii i biofizyki, 78(2), 416-432.
18. Xunyan, x., Quinn, s. 1., & Xiaoyuan, x. (2012). Brama badawcza. Pobrano 10 września 2019 r. Z WWW.Researchgate.Net/figure/biosynteza-ścieżka-l-threonina-The-Pathway-konssenci-Fi-Fi-enzymmatic-Steps_fig1_232320671