Charakterystyka takerów, struktura, funkcje

Sakera, Znany również jako kompleks Tabera-izomaltaza, jest to błonowy kompleks enzymatyczny z aktywnością α-glikozylazy należącą do grupy kompleksowych hydrolaz (składających się z glikozydaz i peptydaz).

Jest obecny w mikroidingach jelitowych wielu zwierząt lądowych, takich jak ssaki, ptaki i gady. Zgodnie z różnymi źródłami bibliograficznymi, innymi akceptowanymi nazwami tego enzymu to oligo-1,6-glukozydaza, α-metylo glukozydaza, izomaltaza i oligosacharyd α-1,6-glukozydaza.

Graficzna reprezentacja mechanizmu działania SACA.0 (https: // creativeCommons.Org/licencje/nabrzeże/4.0)] przez Wikimedia Commons)

Jest to enzym o aktywności podobnej do odwrócenia stwierdzono w roślinach i mikroorganizmach. Jego pierwotną funkcją jest hydrolizowanie wiązania glukozydowego między monosacharydami (glukozę i fruktozę), które tworzą sacharozę spożywaną żywnością. 

Ma bardzo ważne funkcje trawienne, ponieważ sacharozy nie można przetransportować jako disacharyd do komórek jelitowych, a zatem jego hydroliza umożliwia wchłanianie jelit jego składowych monosacharydów.

Synteza i aktywność izomaltazy zamiennikowej w komórkach jelitowych zwierząt jest regulowana na wielu poziomach: podczas transkrypcji i translacji, podczas glikozylacji, a także podczas jej przetwarzania po tranzytowym.

Gdy którekolwiek z tych zdarzeń zawodzi lub jakiś rodzaj mutacji występuje w genie, który ją koduje, u ludzi istnieje stan patologiczny znany jako zespół niedoboru sacharozy, który jest związany z niemożnością metabolizacji disacharydów.

[TOC]

Charakterystyka

Disacharydy, które służą jako substrat dla ssaków u ssaków, są zwykle wynikiem aktywności hydrolitycznej enzymów α-amylaz ślinowych i trzustkowych. Wynika to z faktu, że SACA nie tylko hydrolizuje wiązania glukozydowe sacharozy, ale także wiązania α-1,4 maltozy i maltotriosa i innych oligosacharydów.

Pół -liura tego samego waha się między 4 a 16 godzinami, więc komórki jelitowe dużo inwestują.

Może ci służyć: co to jest krenacja? (Biologia)

Synteza

Podobnie jak większość kompleksowych enzymów hydrolazowych, wlewki workowe (izomaltaza zamiennika lub tak) to zsyntetyzowana glikoproteina w komórkach krawędzi pędzla, takie jak prekursor polipeptydowy oznaczony pro-IF.

Ta cząsteczka prekursorowa jest transportowana na wierzchołkową powierzchnię komórek, a enzymatycznie przetwarzane przez proteazy trzustkowe, które dzielą ją na dwie różne podjednostki: podjednostka izomaltazy i podjednostka podjednostka.

Podjednostka izomaltazy odpowiada końcowi aminowej końcowi pro-SI i ma odcinek hydrofobowy (kotwica hydrofobowa) na końcu N-końcowym. To pozwala na kojarzenie się z błoną plazmatyczną komórek jelitowych z krawędzią pędzla.

Gen, który koduje ten kompleks u ludzi, znajduje się w długim ramieniu chromosomu 3 i biorąc pod uwagę wielką homologię sekwencji między obiema podjednostkami (ponad 40%), zasugerowano, że enzym ten powstał przez genetyczne zdarzenie duplikacji.

Udowodniono, że obie podjednostki, izomaltaza i sacas są w stanie hydrolizować.

Struktura

Początkowa postać enzymu sacas, polipeptyd pro-si, ma około 260 kDa i 1827 aminokwasów. Jednak aktywność proteolityczna proteaz trzustkowych wytwarza dwa podjednostki 140 kDa i 120 kDa, które reprezentują odpowiednio izomaltazę i sacaras.

Ten enzym jest glikoproteiną z częściami sacharydowymi N- I ALBO-glikosilad i badania ich sekwencji ujawniają obecność ponad 19 miejsc glikozylacji. Części węglowodanów reprezentują ponad 15% masy białka i zasadniczo składają się z kwasu sinalicznego, galaktozaminy, dłoni i n-acetyloglukozaminy.

Może ci służyć: Leucyna: Charakterystyka, struktura, funkcje, biosynteza

Ponieważ dwie podjednostki kompleksu sacraze-izomaltazy nie są dokładnie takie same, wielu autorów uważa, że ​​enzym ten jest w rzeczywistości heterodimerem, w którym każda podjednostka składa się z glikozylowanego liniowego łańcucha polipeptydowego i że jest powiązany przez niehovalne powiązania.

Podjednostka izomaltazy ma hydrofobowy segment 20 odpadów aminokwasowych, który jest zaangażowany w jego związek z błoną enterocytów (komórki jelitowe) i która reprezentuje stałą kotwicę i sygnał peptydowy, aby przejść do retikulum endoplazmatycznego.

Aktywne miejsce obu podjednostek, SACA i izomaltaza znajduje się w błonie plazmatycznej enterocytów, wystających w kierunku światła jelitowego.

Funkcje

Główne funkcje metaboliczne enzymów, takie jak izomaltaza zamiennika, są związane z wytwarzaniem glukozy i fruktozy z sacharozy. Monosacharydy transportowane do komórek jelitowych i które są włączone do różnych tras metabolicznych o różnych celach.

Mechanizm działania izomaltazy cukrowej u ssaków (źródło: AreID3 [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licencje/nabrzeże/4.0)] przez Wikimedia Commons)

Glukozę, dla których istnieją specyficzne transportery, można na przykład kierować wewnątrzkomórkowo w kierunku glikolizy, gdzie jej utlenianie prowadzi do wytwarzania energii w postaci ATP i zmniejszania mocy w postaci NADH.

Z drugiej strony fruktoza może być również metabolizowana przez szereg reakcji, które zaczynają się od jej fosforylacji do fruktozy 1-fosforanu i katalizowanej przez fruktochinazę wątrobową. To rozpoczyna włączenie tego podłoża do innych dróg produkcyjnych energii.

Ponadto, podobnie jak w przypadku enzymu odwróconego w roślinach, aktywność izomaltazy cukru ma ważne implikacje w aspektach komórkowych, takich jak ciśnienie osmotyczne, które zwykle stanowi zdarzenia fizjologiczne, takie jak wzrost, rozwój, transport cząsteczek i inne.

Choroby związane z człowiekiem

Istnieje wrodzona choroba autosomalna u ludzi znana jako niedobór zamieszania wobec zamieszkania lub CSID (angielski Wrodzona niedobór Lindy-Isomaltaza), który jest związany z wadami w oligo trawienia i osmotycznie aktywnych disacharydów.

Może ci służyć: efekt założycielski

Ta choroba dotyczy kilku jednoczesnych czynników, wśród których nieprawidłowe ściganie formy prekursorowej enzymu, mutacje genetyczne, błędy podczas transportu itp.

Ten warunek jest trudny do zdiagnozowania, często mylony z nietolerancją laktozy. Dlatego jest również znany jako „nietolerancja sacharozy”.

Charakteryzuje się rozwojem skurczów brzusznych, biegunki, wymiotów, jajków, któremu towarzyszy hipoglikemia, brak wzrostu i przyrostu masy ciała, lęk i nadmierną produkcją gazów.

Bibliografia

1. Brunner, J., Hauser, h., Braun, godz., Wilson, k., Wecker, w., O'Neill, ur., & Semenza, G. (1979). Tryb asocjacji kompleksu enzymu lygaza-izomaltaza z błoną graniczną pędzla jelitowego. The Journal of Biological Chemistry, 254(6), 1821-1828.
2. Cowell, g., Tranum-Jensen, J., Sjöström, godz., & Norén, lub. (1986). Topologia i czwartorzędowa struktura pro-sukraza / izomaltaza i forma końcowa ciała / izomaltaza. Journal Biochemical, 237, 455-461.
3. Hauser, h., & Semenza, G. (1983). Isomaltaza limonna: prześladowane wewnętrzne białko membrany granicznej szczotki. Krytyczne recenzje w Bioch, 14(4), 319-345.
4. Hunziker, w., Spiesss, m., Semenza, g., & Lodish, H. F. (1986). Kompleks limbadowy-lsomaltaza: struktura pierwotna, orientacja błony i ewolucja prześladowanego, wewnętrznego białka granicznego pędzla. Komórka, 46, 227-234.
5. Naim, h. I., Roth, J., Sterchi, e. I., Lentze, m., Mile, str., Schmitz, J., & Hauril, H. (1988). Niedobór lind-izomaltaza u ludzi. J. Clin. Inwestować., 82, 667-679.
6. Rodriguez, i. R., Taravel, f. R., & Whelan, w. J. (1984). Charakterystyka i funkcja linde-izomaltazy jelitowej i jej oddzielnych podjednostek. Eur. J. Biochem., 143, 575-582.
7. Schiweck, h., Clarke, m., & Pollach, g. (2012). Cukier. W Encyklopedia chemii przemysłowej Ullmanna (Tom. 34, s. 1. 72). Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGAA.
8. TreM, w. (1995). Wrodzona niedobór Lindy-Isomaltaza. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition, dwadzieścia jeden, 1-14.