Immunoglobulina d

Trzy -wymiarowa struktura immunoglobuliny lub przeciwciała. Immunoglobulina jest szara

Co to jest immunoglobulina D?

Immunoglobulina d (IGD), odkryte w 1965 roku, jest białkiem, które znajduje się w ludzkiej surowicy. Jest to powierzchniowa immunoglobulina, która znajduje się w błonie limfocytów B (MIGD) przed aktywacją.

Ma swoją funkcję jako początkowy odbiornik antygenów, substancje, które mogą być rozpoznane przez układ odpornościowy.

IGD jest również bezpłatne w plazmie dzięki wydzielaniu (SIGD). Ma masę cząsteczkową 185.000 Dalton i reprezentuje około 1% immunoglobulin organizmu.

Potrzebne są dalsze badania na IGD, ale wiadomo, że odgrywa ważną rolę w aktywacji i tłumieniu limfocytów.

Co to są immunoglobuliny?

Immunoglobuliny lub przeciwciała są wysoce specyficznymi białkami kulszowymi, syntetyzowanymi przez limfocyty B, które są komórkami odpowiedzialnymi za odpowiedź immunologiczną w ciele zwierząt.

Immunoglobuliny oddziałują z cząsteczkami, które organizm identyfikuje jako nie własne lub antygeny. Każda substancja zdolna do aktywowania odpowiedzi immunologicznej w organizmie nazywa się antygenem.

W rodzinie cząsteczek przeciwciał IG krążące są w osoczu krwi i powierzchni limfocytów B przed ich aktywacją.

Istnieje pięć rodzajów immunoglobulin: IgG, IgD, IgE, IgA i IgM (zidentyfikowane u ludzi, myszy, psy, gady, ryby, które są strukturalnie różnicowane przez ich stałe regiony w łańcuchu ciężkim w łańcuchu ciężkim.

Różnice te dają im szczególne właściwości funkcjonalne.

Przeciwciała działają jako specyficzne czujniki dla antygenów. Tworzą się z nimi, kompleksy, które rozpoczynają wodospad reakcji układu odpornościowego.

Ogólne etapy tego procesu to: rozpoznawanie, różnicowanie określonych limfocytów i wreszcie stadium efektorowe.

Struktura

Wszystkie przeciwciała są złożonymi cząsteczkami polipeptydowymi w postaci „y”. Składają się z czterech łańcuchów polipeptydowych, z których dwa identyczne światło (krótkie) łańcuchy lekkie, po około 214 aminokwasów, a pozostałe dwa ciężkie (długie) łańcuchy również identyczne, podwójnego aminokwasów. Link disiarczkowy łączy lekki łańcuch z ciężkim.

Może ci służyć: protOBIONTES

Oba typy łańcuchów mają stałe regiony (charakterystyczne dla rodzaju przeciwciała i gatunku, do którego należy ciało), gdzie sekwencja aminokwasowa powtarza się z jednej cząsteczki do drugiej, a także mają zmienne obszary o długości około 100 aminokwasów o długości.

Most disiarczkowy (wiązanie typu kowalencyjnego) łączy każdy łańcuch lekki z ciężkim, a z kolei jeden lub dwa z tych linków może dołączyć do dwóch ciężkich łańcuchów.

Po złożeniu łańcuchów zbierane są zmienne sekwencje aminokwasowe, tworząc dwa aktywne regiony: miejsca kombinacji lub określone obszary komplementarności (CDR).

Te miejsca to te, które wiążą się z rękawicą z określonym regionem konkretnego antygenu, epitopu lub wyznacznika antygenowego. Stabilizacja tej interakcji występuje dzięki licznym niekowalencyjnym wiązaniom.

Te sekwencje CDR są bardzo zmienne wśród przeciwciał, generując szeroką gamę funkcji związanych z równowagą układu odpornościowego. Przeciwciała są specyficzne dla różnych rodzajów antygenów.

Jeśli chodzi o osobliwości immunoglobuliny D, wiadomo, że przedstawia ona szeroką różnorodność wśród kręgowców.

Ogólnie rzecz biorąc, składa się z dwóch ciężkich łańcuchów delta i dwóch łańcuchów lekkich. IGD jest wolna w surowicy lub powiązana z limfocytami B przez receptor FC.

Funkcja i choroby

Ponieważ IGD zostało zachowane ewolucyjnie z chrzęstnych ryb (która zaludniała planetę około 500 milionów lat temu), uważa się, że spełnia niezbędne funkcje immunologiczne.

Mimo to było najmniej badane immunoglobulin, więc funkcje specyficzne dla SIGD SIGD nie są jeszcze znane, podczas gdy kilka funkcji zaproponowano dla MIGD.

Sigd

Jedną z przyczyn niedawnego zainteresowania badaniem SIGD (wydzielanie immunoglobuliny D) było odkrycie wysokiego poziomu tego IG u niektórych dzieci z okresową gorączką. Z kolei innym czynnikiem zainteresowania jest jego przydatność w monitorowaniu szpiku.

Może ci służyć: flora i fauna guanajuato

Uważa się, że SIGD ma pewną funkcję we krwi, w wydzielaniach śluzowych i na powierzchni wrodzonych komórek efektorowych odpornościowych, takich jak bazofile.

Są wysoce reaktywne przeciwko patogenom układu oddechowego i ich produktom wydalania. Doniesiono, że IGD zwiększają odporność błon śluzowych, dzięki ich wpływowi na obecne bakterie i wirusy.

Migd

Jeśli chodzi o MIGD (błona immunoglobuliny D, która występuje w limfocytach B), jest ją uważana za receptor błony antygenowej limfocytów B, który sprzyjałby dojrzewaniu komórek.

Uważa się również, że jest to ligand dla receptorów IgD w immunoregulacji komórek pomocniczych T.

Limfocyty b

Uważa się, że producenci BD producenci B reprezentują określoną linię komórkową zwaną limfocyty B-1. Są to samoreaktywne limfocyty, które uciekły z delecji klonalnej.

Autoantyjskie wytwarzane przez te limfocyty, reagują z deoksyrybonukleową lub DNA (mono i dwa -katenaryczne), z receptorami komórkowymi, błonami komórkowymi czerwonych krwinek i tkanką nabłonkową.

W ten sposób generują choroby autoimmunologiczne, takie jak toczeń rumieniowaty układowy, miastenia gravis, autoimmunologiczna niedokrwistość hemolityczna i idiopatyczna trombocytopenia fioletowa.

Układ immunno-zapalny

Wiadomo również, że IGD biorą udział w strukturze układu, który zakłóca układ immunologiczny i zapalny: wysokie stężenia IGD są związane z zaburzeniami autoinazjonalnymi (hiperimunoglobulemia D, Hiss lub Hyper-RD)).

Na przykład u pacjentów z chorobami autoimmunologicznymi, takimi jak reumatoidalne zapalenie stawów, stwierdzono wysokie wartości zarówno SIGD, jak i MIGD. Uważa się zatem, że stan ten przyczynia się do patogenezy choroby.

Obecnie badane są możliwe funkcje tego przeciwciała w jednojądrzastych komórkach krwi obwodowej (PBMC) tych pacjentów.

Wszystko to doprowadziło do rozważenia, że ​​IGD może być potencjalnym celem immunoterapeutycznym w leczeniu reumatoidalnego zapalenia stawów.

Wartości normalne

SIGD u normalnych osób różni się znacznie, co uniemożliwiło dokładne ustanowienie interwału odniesienia dla normalnych stężeń. Niektóre badania wykazały, że na tę zmienność ma szczególnie wpływ:

Może ci służyć: kompaktowa kość: charakterystyka, struktura, funkcje

- Czułość zastosowanej techniki wykrywania -jest przez Radioinessansayos (RIA), enzymatyczne testy immunologiczne (EIA) i najczęściej stosowane w laboratoriach klinicznych, czyli Radioinemunodipusion (RID)-.

- Brak pojedynczej uniwersalnej metody określonej do wykrywania IgD.

- Czynniki dziedziczne, rasa, wiek, płeć, stan ciąży, stan palacza, między innymi.

Niektórzy specjaliści uważają nawet, że rutynowa analiza IGD jest nie uzasadniona, ponieważ ich specyficzna rola jest daleka od wyjaśnienia, a koszty ich analizy w laboratorium klinicznym są wysokie.

Byłoby to uzasadnione tylko w przypadku pacjentów z monoklonalną IGD w surowicy lub podejrzewane o HIDS.

Stężenie w surowicy

Z drugiej strony wiadomo, że SIGD ogólnie przedstawia stężenie w surowicy mniej niż w IgG, IgA i IgM, ale większym niż stężenie IgE.

Ponadto, ponieważ ma półtrwałę od 2 do 3 dni, stężenie w osoczu jest mniejsze niż 1% całkowitej immunoglobuliny w surowicy. Niektóre badania wskazują, że stanowi 0,25% całkowitej immunoglobuliny w surowicy.

Wartości krwi

Wśród wartości zgłaszanych we krwi, u noworodków, wynosiła 0,08 mg/l (określone przez RIA), u niemowląt i dorosłych różni się od wartości niewykrywalnych do 400 mg/l (w zależności od wieku i szczegółowości każdej osoby ).

U normalnych dorosłych zgłoszono je jako normalne średnie 25; 35; 40 i 50 mg/l. Ogólnie rzecz biorąc, średnie stężenie w surowicy dla zdrowych dorosłych zgłoszono w temperaturze 30 mg/L (określone przez RID).

Jednak, jak stwierdzono w tym artykule, istnieje wiele czynników, które zapobiegają ustanowieniu standardowych wartości normalnych.

Bibliografia

1. Chen, k. i Cerutti, żeby. Funkcja i regulacja immunoglobuliny D. Obecna opinia w immunologii.
2. Vladutiu, a.ALBO. Immunoglobulina D: Właściwości, pomiar i reawansowanie kliniczne. Immunologia laboratoryjna kliniczna i diagnostyczna.
3. Voet, J.G. i voet, w.P.D. Podstawy biochemeryi: Lyfe do poziomu molekularnego. Wiley.