Alpha śmigło Czym jest, struktura, znaczenie

Alpha śmigło Jest to najprostsza wtórna struktura, którą białko może przyjąć w przestrzeni zgodnie z sztywnością i swobodą obrotu powiązań między odpadami aminokwasowymi.

Charakteryzuje się spiralnym kształtem, w którym ułożone są aminokwasy, które wydają się zamawiać wokół wyimaginowanej osi podłużnej z grupami R na zewnątrz tego.

Proxie alfa zostały opisane po raz pierwszy w 1951 r. Przez Paulinga i współpracowników, którzy wykorzystali dostępne dane dotyczące odległości międzyatomicznych, kąty łącza i innych parametrów strukturalnych peptydów i aminokwasów, aby przewidzieć najbardziej prawdopodobne konfiguracje, że łańcuchy mogą zakładać polipeptyd.

Opis śmigła alfa powstał z poszukiwania wszystkich możliwych struktur w łańcuchu peptydowym, które zostały ustabilizowane przez mosty wodorowe, gdzie odpady były stechiometrycznie równoważne, a konfiguracja każdego z nich była płaszczyzna, na co wskazuje dane rezonansu peptydów które były dostępne na datę.

Ta wtórna struktura jest najczęstsza wśród białek i jest przyjmowana zarówno przez rozpuszczalne białka, jak i kompleksowe białka błonowe. Uważa się, że ponad 60% białek istnieje w postaci arkusza alfa lub beta.

Struktura

Ogólnie rzecz biorąc, każda tura śmigła alfa ma średnio 3.6 odpadów aminokwasowych, które są równoważne mniej więcej do 5.4 Å długości. Jednak kąty i długości skrętu różnią się w zależności od białka z ścisłą zależnością od sekwencji aminokwasowej struktury pierwotnej.

Większość śmigła Alfa. Warunkiem wystąpienia jednego lub drugiego jest to, że wszystkie aminokwasy są w tej samej konfiguracji (L lub D), ponieważ są one odpowiedzialne za kierunek tury.

Stabilizacja tych ważnych przyczyn strukturalnych dla świata białka są podawane przez wiązania wodorowe. Wiązania te występują między atomem wodoru przyłączonym do elektonegatywnego azotu wiązania peptydowego a elektroonegatywnym atomem tlenu karboksylowym aminokwasów czterech pozycji później, w regionie N-końcowym w odniesieniu do siebie.

Z kolei każde okrążenie śmigła łączy się następne przez wiązania wodorowe, które są fundamentalne dla osiągnięcia ogólnej stabilności cząsteczki.

Nie wszystkie peptydy mogą tworzyć stabilne śmigła alfa. Jest to podawane przez pojemność wewnętrzną każdego aminokwasu łańcucha do tworzenia śmigieł, która jest bezpośrednio związana z chemicznym i fizycznym charakterem jego grup zastępczych.

Na przykład przy niektórych pH wiele odpadów polarnych może nabrać tego samego obciążenia, więc nie można ich zlokalizować w śmigłach, ponieważ odpychanie między nimi oznaczałoby duże zniekształcenie w tym samym.

Rozmiar, kształt i pozycja aminokwasów są również ważnymi determinantami stabilności spiralnej. Bez dalszego działania, odpady, takie jak ASN, Ser, Thr i Cys ustawione w bliskiej bliskości w sekwencji, mogą również mieć negatywny wpływ na konfigurację śmigła alfa.

W ten sam sposób hydrofobowość i hydrofilowość segmentów helikalnych alfa w określonym peptydzie zależą wyłącznie od tożsamości RA aminokwasów.

W kompleksowych białkach błonowych alfa alfa alfa z resztami o silnym charakterze hydrofobowym, ściśle niezbędnym do wstawienia i konfiguracji segmentów między nieopolowymi ogonami fosfolipidów składowych.

Przeciwnie, rozpuszczalne białka mają sale alfa bogate w odpady polarne, które umożliwiają lepszą interakcję z środowiskiem wodnym obecnym w cytoplazmie lub w przestrzeniach śródmiąższowych.

Znaczenie funkcjonalne

Motywy śmigła alfa mają szeroki zakres funkcji biologicznych. Specyficzne wzorce interakcji między śmigieł odgrywają kluczową rolę w funkcji, montażu i oligomeryzacji zarówno białek błonowych, jak i rozpuszczalnych białkach.

Domeny te są obecne w wielu czynnikach transkrypcyjnych, ważne z punktu widzenia regulacji ekspresji genetycznej. Są one również obecne w białkach o znaczeniu strukturalnym oraz w białkach błonowych, które mają funkcje transportu i/lub transmisji różnorodnych rodzajów.

Następnie niektóre klasyczne przykłady białek z opadami alfa:

Miozyna

Miozyna to aktyna ATPASA, która jest odpowiedzialna za skurcz mięśni i różnorodne formy mobilności komórek. Zarówno miozyny mięśni, jak i nie -muzuscowe składają się z dwóch regionów lub globularnych „głów” połączonych ze sobą długim „ogonem” alfa -helicoidal.

Kolagen

Jedna trzecia całkowitej zawartości białka w ludzkim ciele jest reprezentowana przez kolagen. Jest najliczniejszym białkiem przestrzeni pozakomórkowej i ma charakterystyczną charakterystykę motywu strukturalnego złożonego z trzech równoległych nici z konfiguracją helikalną Levógira, które łączą się, tworząc trzyosobową bliskość zmysłów dekstrogyry.

Keratyna

Keratyny to grupa białek kształtujących filamenty, które są wytwarzane przez niektóre komórki nabłonkowe u kręgowców. Są głównym składnikiem paznokci, włosów, pazurów, skorupy żółwia, rogów i piór. Część jego struktury fibrylarnej składa się z segmentów śmigła alfa.

Hemoglobina

Tlen krwi jest transportowany przez hemoglobinę. Globinowa część tego tetramerycznego białka składa się z dwóch identycznych śmigieł alfa z 141 odpadów i dwóch łańcuchów beta po 146 marnotrawstwa każdego.

Białka typu „Fingers cynku”

Organizmy eukariotyczne mają duże bogactwo palców cynkowych, które działają do różnych celów: rozpoznawanie DNA, opakowanie RNA, aktywacja transkrypcji, regulacja apoptozy, fałdowanie białek itp. Wiele palców cynkowych ma alfa jako główny składnik ich struktury i są niezbędne dla ich funkcji.

Bibliografia

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D. (1994). Zasady dla alfa-helisy zakończenia przez glicynę. Nauka, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, b. (1993). Strukturalne podstawy aminokwasowej helisy alfa. Nauka, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, b. W. (1989). Motyw wiążący DNA helisy-skieruj się. Journal of Biological Chemistry, 264(4), 1903-1906.