Struktura fosfolipazy, funkcje, typy

fosfolipazy Są enzymami, które katalizują hydrolizę fosfolipidów. Są to najliczniejsze i ważne lipidy błon wszystkich organizmów komórkowych i mają zarówno funkcje strukturalne i metaboliczne i sygnalizacyjne. Fosfolipidy to chemiczne cząsteczki o naturze lęku, to znaczy mają hydrofilowy koniec polarny i inny hydrofobowy apolar.

Końcowy koniec jest tworzony przez cząsteczki związane z grupą fosforanową 3-fosforanowej cząsteczki dicileol dicil. Niepolaryczne zakończenie składa się z dwóch łańcuchów alifatycznych, które są esteryfikowane do cząsteczki glicerolu przez węglowodany w pozycjach C-1 i C-2.

Reprezentacja struktury fosfolipazy A (źródło: ciasteczka, przez Wikimedia Commons)

Fosfolipazy działają hydrolizując dowolne z czterech wiązań estrowych, które łączą łańcuchy alifatyczne, grupę fosforanową lub grupy „głowy”, które identyfikują każdy rodzaj fosfolipidu.

Produkty jego działania enzymatycznego odpowiadają lizofosfolipidom, diacyloglicerolem lub kwasom fosfatydowym, które mogą być również substratem dla innych enzymów fosfolipazy lub lipazy.

Istnieją one w większości komórek, takich jak tajne białka, białka transbłonowe lub jako enzymy wewnątrzkomórkowe z wieloma i różnorodnymi funkcjami, w tym ich udział w wodospadach sygnalizacyjnych.

[TOC]

Struktura

Niektóre fosfolipazy, takie jak fosfolipaza A, należą do najmniejszych opisanych enzymów, z wagami od 13 do 15 kDa, podczas gdy inne, takie jak fosfolipazy C i D, przekraczają 100 kDa.

W zależności od rodzaju rozważanego fosfolipazy mogą to być białka rozpuszczalne lub kompleksowe białka błonowe, które znacznie warunkują charakterystykę sekwencji aminokwasowych i ustaleń strukturalnych.

Niektóre z tych enzymów mają specyficzne miejsca w swojej strukturze dla połączenia kationów dwuwartościowych, takich jak wapń, które wydają się mieć ważne funkcje w ich aktywności katalitycznej.

Może ci służyć: co to jest cytokineza i jak to się dzieje?

Wiele z tych enzymów jest syntetyzowane jako Zimogenos (nieaktywne prekursory), które wymagają proteolitycznego działania innych enzymów do aktywacji. Jego aktywność jest regulowana przez wiele czynników komórkowych.

Funkcje

Najważniejszą funkcją enzymów fosfolipazowych jest degradacja fosfolipidów błonowych, albo w celach komunikacji czysto strukturalnej, metabolicznej lub wewnątrzkomórkowej.

Oprócz tych funkcji degradacji, enzymy te mogą mieć ważne działania w niektórych procesach biosyntetycznych, ponieważ spełniają zadania „przebudowane”, gdy działają w synergii z innymi białkami acylotransferazy w celu zmiany szkieletu kwasów tłuszczowych różnych fosfolipidów.

Wśród opisanych procesów biosyntetycznych zależnych od fosfolipazy są wytwarzanie kwasu arachidonowego i biosynteza prostaglandyn, prostacyklin, tromboxanów i innych.

Funkcje w sygnalizacji

Fosfolipaza C uczestniczy w hydrolizy fosfatydyloinozytów, uwalniając cząsteczki pochodzące z tych ważnych funkcji, takich jak drugie posłańcy w wielu procesach komunikacyjnych i oznakowania wewnątrzkomórkowego.

Chłopaki

Istnieją dwa główne zestawy fosfolipaz: acylo-hydrofasa i fosfodiejniki. Klasyfikacja w każdym zestawie opiera się na położeniu kroju hydrolitycznego, które wykonują na różnych linkach estrowych, które łączą „kawałki” fosfolipidów, na których działają.

Nie są one ściśle specyficzne dla rodzaju fosfolipidów (zgodnie z tożsamością grupy polarnej lub jej łańcuchów węglowodorów), ale raczej w odniesieniu do pozycji łączy w szkielecie 3-fosforanu lub 1,2-dialc glicerol 3- 3 3- 3 - fosforan.

Fosfolipazy A i B należą do zestawu acyl-hydroli, podczas gdy fosfolipazy C i D należą do fosfodiesterae.

Może ci służyć: trofoblast

Fosfolipaza a

Ta grupa fosfolipaz jest odpowiedzialna za hydrolizę gwiazd acylowych, które są powiązane z węgle.

Są one znane jako fosfolipaza A1 dla tych, które hydrolizują wiązania estrowe między łańcuchem alifatycznym a węglem 1 i A2, z którymi ester wiąże się między łańcuchem alifatycznym a węglem 2 glicerolu.

Fosfolipazy A1 są ogólnie duże, duże i ogólnie związane z błoną plazmatyczną. Przeciwnie, fosfolipazy A2 są stabilnymi białkami pozakomórkowymi o bardzo małym rozmiarze i rozpuszczalnym wodzie.

Pierwsze opisane fosfolipazy to typ typu A2, które uzyskano z soków trzustkowych ssaków i zatrucia węża Cobra.

Fosfolipaza b

Enzymy należące do tej grupy mogą hydrolizować wiązania estrowe między dowolnym z dwóch łańcuchów kwasów tłuszczowych fosfolipidów (w pozycji C-1 i C-2), a także mogą działać na gładkoofosfolipidy.

Stwierdzono je u wielu gatunków drobnoustrojów, pierwotniaków i komórek ssaków i są częścią czynników wirulencji wielu patogennych grzybów.

Fosfolipazy C i D

Enzymy należące do tej grupy są odpowiedzialne za hydrolizę wiązań fosfodiéster między cząsteczką glicerolu a grupą fosforanową (fosfolipaza C) wytwarzającą 1,2-dicyloglicereno oraz między grupą fosforanową a grupą polarną przyłączoną do tego (fosfolipazę D), wytwarzającą fosfatydowe kwasy.

Fosfolipaza C najpierw oczyszczono w uprawie wielu rodzajów bakterii, ale jest w dużej różnorodności komórek ssaków.

Większość z tych enzymów preferencyjnie działa na fosfatydylocholinę, ale wykazuje aktywność przeciwko innym fosfolipidom, takim jak fosfatydyloinozytol.

Może ci służyć: proteoliza: typy i funkcje

Fosfolipaza D była bardzo zbadana w tkankach roślinnych, takich jak kapusta, bawełniana i kukurydziana itp. Jednak został również wykryty na ssakach i niektórych mikroorganizmach. Są to duże enzymy, zwykle ponad 100 kDa masa cząsteczkowa.

Fosfolipazy Lis fosfolipazy

Są to enzymy odpowiedzialne za hydrolizę kwasów tłuszczowych przyłączonych do lizofosfolipidów (fosfolipidy, na przykład, na przykład fosfolipaza A, i które mają pojedynczy dołączony łańcuch tłuszczowy).

Są one znane jako fosfolipazy L1 i fosfolipazy L2 w zależności od atomu węgla cząsteczki glicerolu, na której działają.

Te enzymy zostały oczyszczone z wielu mikroorganizmów, zatrucia niektórych owadów, komórek eozynofilowych i wielu różnych tkanek ssaków.

Bibliografia

1. Aloulou, a., Rahier, r., Arhab i., Noiriel, a., & Abousalham, a. (2018). Fosfolipazy: przegląd. W J. Walker (wyd.), Lipazy i fosfolipazy (2 wyd., P. 438). Ludzka prasa.
2. Dennis, e. DO. (1983). Fosfolipazy. W Enzymy vol. XVI (P. 47). Academic Press, Inc.
3. Mackness, m., & Clerc, m. (1993). Esterazy, lipazy i fosfolipazy: od struktury do podaży klinicznej. Bordeaux: Springer Science + Business Media, LLC.
4. Rawn, J. D. (1998). Biochemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
5. Van Denen, L., & De haas, g. (1966). Fosfoglicerydy i fosfolipazy. Annu. Obrót silnika. Biochem., 35, 157-194.