Struktura i funkcje fibronektyny

fibronektyna Jest to klasa glikoproteiny, która należy do macierzy pozakomórkowej. Ten typ białka jest zwykle odpowiedzialny za wiązanie lub łączenie błony komórkowej z włóknami kolagenowymi znalezionymi na zewnątrz.

Nazwa „fibronektyna” pochodzi od słowa złożonego z dwóch słów po łacinie, pierwsza jest ”błonnik" co oznacza błonnik lub włókno, a drugi „NECTER” Co oznacza łączenie, łączenie, wklejanie lub flirtowanie.

Struktura molekularna fibronektyny (Źródło: Jawahar Swaminathan i MSD pracownicy European Bioinformatics Institute [domena publiczna] za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Fibronektynę po raz pierwszy wizualizowano w 1948 r. Jako zanieczyszczenie fibrynogenu przygotowane przez proces frakcjonowania zimnego etanolu Cohna. Zostało to zidentyfikowane jako unikalna glikoproteina w osoczu, która posiadała cechy zimnej nierozpuszczalnej globuliny.

To białko ma wysoką masę cząsteczkową i było związane z szeroką gamą funkcji wewnątrz tkanek. Wśród nich jest przyczepność między komórką i komórką, organizacja cytoszkieletu, transformacja onkogenna, między innymi.

Fibronektyna jest rozkładana przez wiele części ciała poprzez jego rozpuszczalną postać w osoczu krwi, płynie mózgowo -rdzeniowe, płyn maziowy, płyn owodniowy, płyn nasienia, ślinę i wysięki zapalne.

Naukowcy poinformowali, że stężenie fibronektyny w osoczu rosną, gdy kobiety w ciąży cierpią na przedplaliassję. Zatem ten wzrost stężenia fibronektyny został włączony przez specjalistów w celu zdiagnozowania pacjentów wspomnianych stanu.

[TOC]

Struktura

Fibronektyny to duże glikoproteiny, które mają masę cząsteczkową około 440 kDa. Składają się z około 2.300 aminokwasów, które reprezentują 95% białka, ponieważ pozostałe 5% to węglowodany.

Może ci służyć: Komórki enterokromin: histologia, funkcje, choroby

Różne analizy przeprowadzone na sekwencji genomowej i transkryptomicznej (Messenger RNA) białka wskazują, że składa się z trzech bloków powtarzanych sekwencji homologicznych, o długości 45, 60 i 90 aminokwasów każdy.

Trzy typy sekwencji stanowią ponad 90% całkowitej struktury fibronektyn. Homologiczne sekwencje typu I i II są pętlami zjednoczonymi przez mosty disiarczkowe. Te pętle zawierają odpowiednio 45 i 60 odpadów aminokwasowych.

Homologiczne sekwencje typu III odpowiadają 90 aminokwasom uporządkowanym w liniowych i bez mostów disulfurowych w środku. Jednak niektóre wewnętrzne aminokwasy homologicznych sekwencji typu III mają wolne grupy siarczkowe (R-S-H).

Trzy homologiczne sekwencje składają się i organizują w mniej lub bardziej liniowej matrycy, tworząc dwa „dimic ramion” prawie identycznych podjednostek białkowych. Różnice między dwoma podjednostkami wynikają z post-transkrypcyjnych zdarzeń dojrzewania.

Fibronektyny można ogólnie zaobserwować na dwa sposoby. Otwarty kształt, który jest obserwowany po osadzaniu się na powierzchni membrany i który jest gotowy połączyć inny komponent zewnętrzny komórki. Ta forma obserwuje się tylko za pomocą mikroskopii elektronicznej.

W inny sposób można zobaczyć w roztworach fizjologicznych. Końce każdego ramienia lub przedłużenia są wygięte w kierunku środka białka, łącząc końce karboksylowe miejsc wiązania kolagenu. W ten sposób białko ma globularny wygląd.

Domeny i właściwości „wieladezji”

Właściwości wieladezji freibonektyny pochodzą z powodu obecności różnych domen, które mają wysokie wartości powinowactwa dla różnych substratów i białek.

Może ci służyć: receptory membranowe: funkcje, typy, jak działają

„Dimérica Arms” można podzielić na 7 różnych dziedzin funkcjonalnych. Są one klasyfikowane zgodnie z podłożem lub domeną, do której dołącza się każdy. Na przykład: domena 1 i domena 8, są domenami białka fibrynowego do fibryny.

Domena 2 ma właściwości wiązania kolagenu, domena 6 jest regionem adhezji komórkowej, to znaczy pozwala jej zakotwiczyć w prawie każdej błonie lub zewnętrznej powierzchni komórek. Funkcje domen 3 i 5 są nadal nieznane dzisiaj.

W dziedzinie 9 znajduje się karboksylowy lub końcowy koniec białka. Obszary adhezji komórek MOM Domena 6 mają tripéptide złożone przez sekwencję aminokwasową argininy-glicyny-asparaginy (Arg-Gly-ASP).

Tript jest wspólny przez kilka białek, takich jak kolagen i integen. To samo jest minimalną strukturą wymaganą do rozpoznania błony plazmatycznej przez fibronektyny i integryny.

Fibronektyna, gdy w postaci kulistej reprezentuje rozpuszczalną i wolną postać we krwi. Jednak na powierzchniach komórkowych i w matrycy pozakomórkowej jest ona „otwarta”, sztywna i nierozpuszczalna.

Funkcje

Niektóre procesy, w których udział fibronektyn są zjednoczeniem komórki do komórki, połączenie, połączenie lub adhezję komórkową z plazmą lub błonami podstawowymi, stabilizacja skrzepów krwi i gojenie się ran.

Komórki przylegają do określonego miejsca w fibronektynie poprzez białko odbierające znane jako „integryna”. Białko to przecina błonę osocza do wnętrza komórki.

Składniki macierzy pozakomórkowej tkanki chrzęstnej (źródło: Kassidy Veasaw [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licencje/nabrzeże/4.0)] przez Wikimedia Commons)

Domena pozakomórkowa integryn wiąże się z fibronektyną, podczas gdy domena wewnątrzkomórkowa integryn jest przylegana do włókien aktyny. Ten rodzaj kotwicy pozwala przesyłać napięcie wygenerowane w matrycy pozakomórkowej do cytoszkieletu komórek.

Może ci służyć: smozyme: charakterystyka, struktura, funkcje

Fibronektyny uczestniczą w procesie gojenia się ran. Te, w ich rozpuszczalnej postaci, są osadzone na włóknach kolagenowych przylegających do rany, pomagając migracji fagocytów, fibroblastów i proliferacji komórek w otwartej ranie.

Prawdziwy proces gojenia rozpoczyna się, gdy fibroblasty „obracają” sieć fibronektyny. Ta sieć działa jak rusztowanie lub wsparcie dla zdeponowanych nowych włókien kolagenowych, siarczan.

Fibronektyna bierze również udział w ruchu komórek naskórka, ponieważ poprzez tkankę ziarnistą pomaga zreorganizować błonę podstawową pod naskórkiem w tkankach, co pomaga wystąpić keratynizacja.

Wszystkie fibronektyny mają niezbędne funkcje dla wszystkich komórek; Uczestniczą między innymi w procesach tak różnorodnych, jak migracja i różnicowanie komórek, homeostaza, fagocytoza gojenia się ran.

Bibliografia

1. Conde-Agudelo, a., Romero, r., & Roberts, j. M. (2015). Testy przewidujące przedrzucawki. W zaburzeniach nadciśnienia Chesleya w ciąży (PP. 221-251). Academic Press.
2. Farfán, j. DO. L., Tovar, h. B. S., Walk, m. D. R. G., & Guevara, c. G. (2011). Fibronektyna płodu i długość szyjki macicy jako wczesne predyktory porodu przedwczesnego. Ginekologia i położnictwo Meksyku, 79 (06), 337-343.
3. Feist, e., & Hiepe, F. (2014). Fibronektyna autoprzeciwciała. W autoprzeciwciałach (PP. 327-331). Elsevier.
4. Letourneau, str. (2009). Ścieżka aksonowa: rola macierzy zewnątrzkomórkowa. Encyklopedia Neuroscience, 1, 1139-1145.
5. Pankov, R., I Yamada, K. M. (2002). Fibronektyna na pierwszy rzut oka. Journal of Cell Science, 115 (20), 3861-3863.
6. Proctor, R. DO. (1987). Fibronektyna: krótki przegląd jej struktury, funkcji i fizjologii. Recenzje zakaźnej łatwości, 9 (Suplement_4), S317-S321.