Czynniki wpływające na aktywność enzymatyczną

Czynniki wpływające na aktywność enzymatyczną Są tymi agentami lub warunkami, które mogą modyfikować funkcjonowanie enzymów. Enzymy są klasą złożonych białek, których funkcją jest przyspieszenie reakcji biochemicznych. Te biomolekuły są niezbędne dla wszystkich form życia, roślin, grzybów, bakterii, protistów i zwierząt.

Enzymy są fundamentalne w różnych ważnych reakcjach dla organizmów, takich jak eliminowanie toksycznych związków, rozkładanie żywności i generowanie energii.

Zatem enzymy są jak maszyny molekularne, które ułatwiają zadania komórkowe, a przy wielu przypadkach ich działanie jest dotknięte lub faworyzowane w określonych warunkach.

Lista czynników wpływających na aktywność enzymatyczną

Stężenie enzymów

Wraz ze wzrostem stężenia enzymów prędkość reakcji rośnie proporcjonalnie. Zdarza się to jednak tylko z pewnym stężeniem, ponieważ w danym momencie prędkość staje się stała. Wynika to z faktu, że dodatkowe enzymy nie mają już tego, co należy przestrzegać.

Ta właściwość służy do określenia aktywności enzymów surowicy (z surowicy krwi) w celu rozpoznania chorób.

Stężenie substratu

Poprzez zwiększenie stężenia substratu wzrasta prędkość reakcji. Wynika to z faktu, że więcej cząsteczek substratowych będzie współpracować z cząsteczkami enzymów, więc produkt będzie tworzył szybciej.

Jednak przez przekroczenie pewnego stężenia substratu nie będzie miało wpływu na prędkość reakcji, ponieważ enzymy byłyby nasycone i działały z maksymalną prędkością.

Ph

Zmiany stężenia jonów wodorowych (pH) znacznie wpływają na aktywność enzymu. Ponieważ jony te mają obciążenie, generują siły przyciągania i odpychania między wiązaniami wodoru i jonowymi enzymów. Ta interferencja powoduje zmiany w postaci enzymów, wpływając w ten sposób na ich aktywność.

Może ci służyć: pół löwenstein-losen: podkład, przygotowanie i użycie

Każdy enzym ma optymalne pH, w którym prędkość reakcji jest maksymalna. Zatem optymalne pH enzymu zależy od tego, gdzie działa normalnie.

Na przykład enzymy jelitowe mają optymalne pH około 7.4 (nieco podstawowe). Natomiast enzymy w żołądku mają optymalne pH około 2 (bardzo kwaśne).

Zasolenie

Koncentracja sprzedaży wpływa również na potencjał jonowy, a tym samym może zakłócać niektóre łącza enzymatyczne, które mogą być częścią aktywnego miejsca tego samego. W takich przypadkach, podobnie jak w przypadku pH, wpłynie to na aktywność enzymatyczną.

Temperatura

Wraz ze wzrostem temperatury aktywność enzymatyczna wzrasta, a zatem szybkość reakcji. Jednak bardzo wysokie temperatury denaturalizują (niszczą) enzymy, oznacza to, że nadmiar energii łamie powiązania, które utrzymują ich strukturę, powodując, że nie działają optymalnie.

Zatem prędkość reakcji gwałtownie maleje, gdy enzymy denatury energii cieplnej. Efekt ten można zaobserwować graficznie w krzywej w kształcie dzwonu, gdzie powiązana jest szybkość reakcji temperatury.

Temperatura, w której występuje maksymalna prędkość reakcji, nazywa się optymalną temperaturą enzymu, który jest obserwowany w najwyższym punkcie krzywej.

Ta wartość jest inna dla różnych enzymów. Jednak większość enzymów w ludzkim ciele ma optymalną temperaturę około 37.0 ° C.

Podsumowując, wraz ze wzrostem temperatury początkowo szybkość reakcji wzrośnie z powodu wzrostu energii kinetycznej. Jednak efekt pęknięcia Unii będzie rosła, a szybkość reakcji zacznie zmniejszać.

Może ci służyć: fosfatydyloinozytol: struktura, trening, funkcje

Przykładem tego jest gorączka: gdy ciało ma bardzo wysoką temperaturę z powodu infekcji, ta wysoka temperatura może denaturalizować enzymy bakterii, które powodują infekcję.

Koncentracja produktu

Akumulacja produktów reakcyjnych ogólnie zmniejsza prędkość enzymu. W niektórych enzymach produkty łączą się z ich aktywnym miejscem, tworząc luźny kompleks, a zatem hamując aktywność enzymu.

W systemach żywych tego rodzaju hamowania jest ogólnie zapobiegane przez szybką eliminację utworzonych produktów.

Aktywatory enzymatyczne

Niektóre enzymy wymagają lepszej obecności innych elementów, mogą to być nieorganiczne kationów metali, takich jak Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, AC²⁺, Współ²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, itp.

Rzadko potrzebne są również aniony aktywności enzymatycznej, na przykład: anion chlorkowy (CI-) dla amylazy. Te małe jony nazywane są enzymatycznymi kofaktorami.

Istnieje również inna grupa elementów, które sprzyjają aktywności enzymów, zwanych koenzymami. Coenzymy to cząsteczki organiczne zawierające węgiel, takie jak witaminy występujące w żywności.

Przykładem może być witamina B12, która jest koenzymem syntazy, niezbędnym do metabolizmu białka w organizmie.

Inhibitory enzymatyczne

Inhibitory enzymatyczne są substancjami, które negatywnie wpływają na funkcję enzymów, a zatem spowalniają lub w niektórych przypadkach zatrzymaj kataliza.

Istnieją trzy popularne rodzaje hamowania enzymatycznego: konkurencyjne, niekompetyczne i mieszane hamowanie:

Konkurencyjne inhibitory

Konkurencyjny inhibitor to związek chemiczny podobny do substratu, który może reagować z aktywnym miejscem enzymu. Gdy aktywne miejsce enzymu połączyło się z konkurencyjnym inhibitorem, substrat nie może dołączyć do enzymu.

Może ci służyć: Morski łąka: co to jest, cechy, flora, fauna

Niekonkurencyjne inhibitory

Nieprzestronny inhibitor jest również związkiem chemicznym, który wiąże się z enzymem, bez wpływu na konfigurację środkową, więc enzym może doskonale dołączyć do substratu. Jednak to znacząco wpływa na aktywność enzymatyczną. W tym przypadku stopień hamowania będzie zależeć od stężenia inhibitora.

Mieszane inhibitory

Inhibitor może dołączyć do enzymu w tym samym czasie co substrat, ale związek inhibitora wpływa na połączenie podłoża. Oznacza to, że inhibitor dołącza do innego miejsca, które nie jest aktywnym środkiem enzymu (trzeciorzędowa struktura enzymu), a wraz z modyfikowaniem tej struktury, wówczas aktywność enzymatyczna jest zmniejszona, ponieważ powinowactwo substratu przez miejsce zmniejsza zasoby Asset.

Bibliografia

1. Zmienia się, s. Biologia: zrozumienie życia. Jones i Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, g. & Strayer, L. Biochemia. W. H. Freeman and Company.