Struktura, funkcje i typy peroksydaz

Peroksydazy Są to głównie hemoproteiny o aktywności enzymatycznej, które katalizują utlenianie szerokiej gamy substratów organicznych i nieorganicznych przy użyciu nadtlenku wodoru lub innych powiązanych substancji.

W najszerszym znaczeniu termin „peroksydaza” obejmuje enzymy, takie jak bu -utxidazy NADP i NADP, kwasy-butksydazy, cytochrome-butsydazy, butsydazy glutationowe i wiele innych enzymów niespecyficznych.

Diagram zależnego od HEM, ale nadtlenku

Jednak najczęściej stosuje się go w odniesieniu do niespecyficznych enzymów o różnych źródłach, które mają aktywność utlenioną i które wykorzystują nadtlenek wodoru i inne substraty do katalizowania ich reakcji redukcji tlenku.

„Hemo-butsydazy” są niezwykle powszechne w naturze. Znajdują się u zwierząt, górnych roślin, drożdży, grzybów i bakterii.

U ssaków są one wytwarzane przez leukocyty, macicę, śledzionę i wątrobę, gruczoły ślinowe, ściany żołądka, płuca, tarczycy i inne tkanki.

W roślinach najbogatsze gatunki roślin w peroksydazach to pikantna rzodkiewka i drzewo figowe. Oczyszczona peroksydaza z pikantnej rzodkiewki została szeroko zbadana i wykorzystana do różnych celów w eksperymentalnej biochemii i biochemii.

W komórkach eukariotycznych te ważne enzymy są zwykle w środku.

[TOC]

Struktura

Pomimo niewielkiej homologii, która istnieje między różnymi rodzajami peroksydaz, ustalono, że jej wtórna struktura i sposób jej zorganizowania są dość zachowane wśród różnych gatunków.

Istnieją pewne wyjątki, ale większość peroksydaz jest glikoproteinami i uważa się, że węglowodany przyczyniają się do ich stabilności w porównaniu do wysokich temperatur.

Białka te mają masę cząsteczkową od 35 do 150 kDa, co odpowiada około 250 i 730 aminokwasom.

Może ci służyć: błona plazmatyczna

Z wyjątkiem mieloperoksydazy, wszystkie cząsteczki tego typu zawierają w swojej strukturze grupa hemo, która w spoczynku przedstawia atom żelaza w stanie utleniania Fe+3. Rośliny mają grupę protetyczną znaną jako Ferroporfirina XI.

Peroksydazy mają dwie domeny strukturalne, które „otaczają” grupę HEMO, a każda z tych domen jest wynikiem ekspresji genu, który doznał zdarzenia duplikacji. Struktury te składają się z ponad 10 hal alfa połączonych przez pętle i zakręty polipeptydowe.

Odpowiednie fałdowanie cząsteczki wydaje się zależeć od obecności zachowanej marnotrawstwa glicyny i proliny, a także pozostałości kwasu asparaginowego i innej argininy, która tworzy pomosto.

Funkcje

Główną funkcją enzymów peroksydazy jest usunięcie nadtlenku wodoru ze środowiska komórkowego, które może wystąpić przez różne mechanizmy i które mogą stanowić poważne zagrożenie dla stabilności wewnątrzkomórkowej.

Jednak w tym procesie usuwania tego reaktywnego gatunku tlenu (w którym tlen ma pośrednie stan utleniania), peroksydazy wykorzystują zdolność utleniającą tej substancji, aby wypełnić inne ważne funkcje metabolizmu.

W roślinach białka te są ważną częścią procesów lignifikacji i mechanizmów obronnych w patogeniach zakażonych uszkodzeniem fizycznym lub fizycznym.

W kontekście naukowym pojawiły się nowe zastosowania w peroksydazach, a wśród nich są oczyszczanie ścieków zawierających związki fenolowe, synteza związków aromatycznych i usuwanie nadtlenku żywności lub odpadów.

W kategoriach analitycznych i diagnostycznych pikantna peroksydaza rzodkiewki jest prawdopodobnie najczęściej stosowanym enzymem do przygotowania sprzężonych przeciwciał, które są stosowane do testów immunologicznych absorpcji, takich jak ELISA (z angielskiego "Test immunoenzymatyczny"), a także do określenia różnych rodzajów związków.

Może ci służyć: coanocyty: cechy i funkcje

Mechanizm akcji

Proces katalityczny peroksydaz występuje poprzez sekwencyjne etapy, które zaczynają się od interakcji między aktywnym miejscem enzymu i nadtlenkiem wodoru, który utlenia atom żelaza w grupie HEMO i generuje niestabilny związek pośrednia znany jako związek I (MKOl).

Utlenione białko (MKOl) ma następnie grupę HEMO z atomem żelaza, który przeszedł ze stanu utleniania III do stanu IV, a dla tego procesu nadtlenek wodoru do wody został zmniejszony.

Związek I jest w stanie utlenić substrat dawcy elektronów, tworząc radykalny substrat i stając się nowym gatunkiem chemicznym znanym jako związek II (COII), który następnie jest zmniejszony przez drugą cząsteczkę substratu, regenerując żelazo w stanie III i wytwarzając inny radykalny.

Chłopaki

-Według organizmu

Peroksydazy są pogrupowane w trzy klasy w zależności od organizmu, w którym są:

- Klasa I: wewnątrzkomórkowe prokariotyczne peroksydazy.

- Klasa II: zewnątrzkomórkowe peroksydazy grzybowe.

- Klasa III: tajne peroksydazy warzywne.

W przeciwieństwie do białek klasy I klasy II i III mają w swoich strukturach mosty disulfurowe skonstruowane między resztami cysteiny, co zapewnia im znacznie większą sztywność.

Klasy II i III również różnią się od białek klasy I, w których zwykle mają glikozylacje na swojej powierzchni.

-Według strony aktywnej

Mówienie mechanistyczne, peroksydazy można również podzielić na kategorie zgodnie z naturą atomów znalezionych w ich centrum katalitycznym. W ten sposób opisano hemoperoksydazy (najczęstsze), wanad-haloproksydazy i inne.

Może ci służyć: pinocytoza: proces, funkcje i różnica w fagocytozie

Hemoperoksydazy

Jak już wspomniano, te peroksydazy mają grupę protetyczną w swoim centrum katalitycznym znanym jako Grupo Hemo. Atom żelaza w tym miejscu jest koordynowany przez cztery wiązania z atomami azotu.

Vanadio-halperoksydazy

Zamiast grupy HEMO, wanadio-wodoreksydazy mają wanadato jako grupa protetyczna. Te enzymy zostały odizolowane z organizmów morskich i niektórych grzybów lądowych.

Wanad w tej grupie jest koordynowany przez trzy nieproteiczne tlenie, azot z pozostałości histydyny i azot wiązania azidowego.

Inne peroksydazy

W tej grupie kategoryzuje wiele bakteryjnych haryperoksydaz, które mają grupy protetyczne niż hemo lub wanad. W tej grupie występują również peroksydaza glutation.

Bibliografia

1. Alberts, ur., Dennis, ur., Hopkin, k., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, p. (2004). Niezbędna biologia komórki. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Bank, l. (1997). Właściwości strukturalne nadtlenków. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. P. J. Van, rantwijk, f. Van i Sheldon, r. DO. (1997). Selektywne utleniania katalizowane przez peroksydazy. Czworościan, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, godz. B., I Stillman, J. S. (1976). O funkcji i mechanizmie działania peroksydaz. Przegląd chemii koordynacji, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, k. (2009). Potencjalne zastosowania nadtlenków. Chemia gastronomiczna, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, J. D. (1998). Biochemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, w. D., Colomé, J. S., I Cano, R. J. (2003). Biologia molekularna i komórkowa. (K. I. Cullen, wyd.). Ebooki McGraw-Hill.