Charakterystyka oksydorreduktazy, struktura, funkcje, przykłady

oksydorreduktazy Są to białko o aktywności enzymatycznej, które są odpowiedzialne za katalizowanie reakcji redukcji rdzy, to znaczy reakcje, które sugerują usunięcie atomów wodoru lub elektronów w podłożach, na których działają.

Reakcje katalizowane przez te enzymy, jak sama nazwa wskazuje, to reakcje redukcyjne tlenku, to znaczy reakcje, w których cząsteczka przekazuje elektrony lub atomy wodoru, a inna je otrzymuje, zmieniając odpowiednie stany utleniania.

Schemat graficzny reakcji utleniaczy typu EC 1.2.1.40 (Źródło: Akane700 [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licencje/by-sa/3.0)] przez Wikimedia Commons)

Przykładem bardzo powszechnych enzymów oksydowych w naturze jest dehydrogenazy i oksydazy. Można to wspomnieć z enzymem dehydrogenazy alkoholowej, który katalizuje dehydrogenację etanolu w celu wytworzenia acetaldehydu w reakcji zależnej od NAD+ lub odwrotnej, w celu wytworzenia etanolu podczas fermentacji alkoholowej przeprowadzonej przez niektóre ważne w handlu drożdże.

Enzymy łańcucha przenośnika elektronów w komórkach aerobowych są oksydortami odpowiedzialnymi za pompowanie protonów, więc generują gradient elektrochemiczny przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, która pozwala na zwiększenie syntezy ATP.

[TOC]

Ogólne cechy

Enzymy oksydoreduktazy to enzymy, które katalizują utlenianie związku i jednoczesne zmniejszenie innej.

Zwykle wymagają one obecności różnych rodzajów koenzymów do ich działania. Koenzymy wypełniają funkcję przekazywania lub akceptacji.

Te koenzymy mogą być Torus NAD+/NADH lub moment obrotowy FAD/FADH2. W wielu tlenowych układach metabolicznych elektrony te i atomy wodoru są ostatecznie przenoszone z koenzymów na tlen.

Są enzymami o wyraźnym „braku” specyficzności substratu, umożliwiając im katalizowanie reakcji krzyżowych w różnych typach polimerów, czy to białko, czy węglowodany.

Klasyfikacja

Wiele razy nomenklatura i klasyfikacja tych enzymów opiera.

Zgodnie z zaleceniami Komitetu Nomenklatury Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IBMB) enzymy te należą do klasy E.C. 1 i uwzględnij mniej więcej 23 różne typy (e.C.1.1-e.C.1.23), które są:

Może ci służyć: erytropoetyna (EPO): Charakterystyka, produkcja, funkcje

- I.C. 1.1: które działają w grupach darczyńców CH-OH.

- I.C. 1.2: które działają w grupie aldehydu lub grupie dawcy Oxo de los.

- I.C. 1.3: które działają w grupach CH-CH darczyńców.

- I.C. 1.4: które działają w grupach darczyńców CH-NH2.

- I.C. 1.5: które działają w grupach darczyńców CH-NH.

- I.C. 1.6: które działają w NADH lub NADPH.

- I.C. 1.7: które działają na inne związki azotu, takie jak dawcy.

- I.C. 1.8: które działają na grupy darczyńców siarki.

- I.C. 1.9: które działają w grupach hemo darczyńców.

- I.C. 1.10: które działają u darczyńców, takich jak difenole i inne powiązane substancje.

- I.C. 1.11: które działają na nadtlenek jako akceptor.

- I.C. 1.12: które działają na wodór jako dawcy.

- I.C. 1.13: które działają na prostych dawcach z włączeniem tlenu cząsteczkowego (tleny).

- I.C. 1.14: które działają na „sparowanych” dawców, z włączeniem lub redukcją tlenu molekularnego.

- I.C. 1.15: które działają na nadtlenkach jako akceptorów.

- I.C. 1.16: które utleniają jony metalu.

- I.C. 1.17: które działają w grupach CH2.

- I.C. 1.18: które działają na białka zawierające żelazo i zakładają jako dawcy.

- I.C. 1.19: które działają na zredukowaną flawodoksynę jako dawcę.

- I.C. 1.20: które działają na dawców, takich jak fosfor i arsen.

- I.C. 1.21: które działają w reakcji x-h + y-h = x-y.

- I.C. 1.22: które działają na halogenu dawców.

- I.C. 1.23: które zmniejszają grupy C-O-C jako akceptory.

- I.C. 1.97: Inne oksydorydukty.

Każda z tych kategorii zawiera również podgrupy, w których enzymy są oddzielone zgodnie z preferencjami substratów.

Może ci służyć: podstawowa sukcesja: cechy i przykłady

Na przykład w grupie oksydoreduktaz, które działają na grupy CH-OH ich dawców, niektóre preferują NAD+ lub NADP+ jako akceptory, podczas gdy inni używają cytochromów, tlenu, siarki itp.

Struktura

Ponieważ grupa oksydoreduktaz jest niezwykle zróżnicowana, ustalenie zdefiniowanej cechy strukturalnej jest dość skomplikowane. Jego struktura zmienia się nie tylko w zależności od enzymu do enzymu, ale także między gatunkami lub grupą żywych istot, a nawet komórki do komórki w różnych tkankach.

Model bioinformatyki struktury enzymu oksyduktazy (Źródło: Jawahar Swaminathan i MSD pracownicy European Bioinformatics Institute [domena publiczna] za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Na przykład dehydrogenaza pirogronianu enzymu jest kompleksem złożonym z trzech sekwencyjnie połączonych podjednostek katalitycznych i znanej jako podjednostka E1 (piretylazy dehydrogenazy), podjednostka E2 (dihydrolipamid acetylootransferaza) i podjednostki E3 (dihydrologamidaza).

Z kolei każda z tych podjednostek może składać się z więcej niż jednego monomeru białkowego tego samego typu lub różnych typów, to znaczy mogą być homodimeryczne (te z tylko dwoma równymi monomerami), heterotrimérica (które mają trzy monomery różne) i tak dalej.

Jednak zwykle jest to enzymy złożone z hal alfa i arkuszy β ułożonych w różnych postaciach, ze specyficznymi interakcjami międzycząsteczkowymi różnych rodzajów różnych typów.

Funkcje

Enzymy oksydowe katalizują reakcje redukcyjne tlenku praktycznie we wszystkich komórkach wszystkich żywych istot na biosferze. Reakcje te są ogólnie odwracalne, w których zmienia się stan utleniania jednego lub większej liczby atomów w tej samej cząsteczce.

Zwykle utlenianie potrzebują dwóch substratów, które działa jako dawca wodoru lub elektronów (który utlenia się), a drugi, który działa jako akceptor wodoru lub elektronów (co jest zmniejszone).

Te enzymy są niezwykle ważne dla wielu procesów biologicznych w różnych typach komórek i organizmów.

Działają na przykład w syntezie melaniny (pigmentu utworzonego w komórkach skóry ludzi), w tworzeniu i degradacji ligniny (związek strukturalny komórek roślinnych), w fałdowaniu białek itp.

Może ci służyć: gatunki wprowadzone na Wyspach Galapagos

Są one przemysłowo do modyfikacji tekstury niektórych pokarmów, a ich przykład to peroksydazy, glukoza oksydazy i inne.

Ponadto najbardziej widoczne enzymy tej grupy to te, które uczestniczą jako elektroniczne transportery w łańcuchach przenośników błony mitochondrialnej, chloroplastów i wewnętrznej błony plazmatycznej bakterii, gdzie są białkami transbłonowymi.

Przykłady tlenku

Istnieją setki przykładów enzymów utlenianych w przyrodzie i branży. Te enzymy, jak wspomniano, mają funkcje o najwyższym znaczeniu dla funkcjonowania komórkowego, a zatem dla życia jako taki.

Oksydidyktazy obejmują nie tylko enzymy peroksydazy, lakiery, glukozę oksydazy lub alkohol odwodorniczny; Łączą również ważne kompleksy, takie jak dehydrogenaza 3-fosforanowa enzymu gliceraldehydowego lub dehydrogenaza komplemenu i itp., niezbędne z punktu widzenia katabolizmu glukozy.

Obejmuje również wszystkie enzymy kompleksu transportu elektronicznego w wewnętrznej błonie mitochondrialnej lub w błonie wewnętrznej bakterii, podobnych do niektórych enzymów występujących w chloroplastach organizmów roślinnych.

Peroksydazy

Peroksydazy są bardzo różnorodnymi enzymami i wykorzystują nadtlenek wodoru jako akceptor elektronów do katalizowania utleniania różnych substratów, w tym między innymi fenoli, amin lub toliole. W swoich reakcjach zmniejszają nadtlenek wodoru, aż wytwarza wodę.

Są bardzo ważne z przemysłowego punktu widzenia, będąc peroksydazą pikantnej rzodkiewki.

Biologicznie rzecz biorąc, peroksydazy są ważne dla eliminacji związków tlenu odczynnika, które mogą powodować znaczne uszkodzenie komórek.

Bibliografia

1. Britannica Encyclopaedia. (2019). Pobrano 26 grudnia 2019 r. Z WWW.Britannica.com
2. Ercili-Cura, zm., Hupperz, t., & Kelly, a. L. (2015). Enzymatyczna modyfikacja tekstury produktu mlecznego. W modyfikowaniu tekstury żywności (PP. 71-97). Woodhead Publishing.
3. Mathews, c. K., Van Holde, K. I., & Ahern, K. G. (2000). Biochemia. DODAĆ. Wesley Longman, San Francisco.
4. Nelson, zm. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Zasady biochemii lehninger. Macmillan.
5. Komitet Nomenklatury Międzynarodowej Związku Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IBMB). (2019). Pobrano z www.Qmul.AC.UK/SBCS/IUBMB/Enzyme/indeks.Html
6. Patel, m. S., Nemeria, n. S., Furey, w., I Jordan, F. (2014). Kompleksy dehydrogenazy pirogronianowej: funkcja i regulacja bazy struktury. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.